酶最适ph是不是酶的特征性常数
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酶的最适pH不是酶的特征性常数。
观察pH对酶促反应速度的影响,通常为一钟形曲线,即pH过高或过低均可导致酶催化活性的下降。酶催化活性最高时溶液的pH值就称为酶的最适pH。人体内大多数酶的最适pH在6.5~8.0之间。因此,酶的最适pH不是酶的特征性常数。
酶促反应动力学是研究酶促反应速率及其影响因素的科学。这些因素包括酶浓度,底物浓度,pH 值,温度,激活剂和抑制剂等。
扩展资料
酶的特征性常数:
米氏常数Km是酶的特征性常数:在一定条件下,某种酶的Km值是恒定的,因而可以通过测定不同酶(特别是一组同工酶)的Km值,来判断是否为不同的酶。
Km可用来判断酶的最适底物:当酶有几种不同的底物存在时,Km值最小者,为该酶的最适底物。
Km可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度:当底物[S]=10Km时,酶促反应速率ν=91%Vmax,为最合适的测定酶活性所需的底物浓度。
参考资料来源:百度百科-酶促反应动力学
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不是。这是酶促反应动力学里的内容,影响反应速度的有六大因素:
酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂、抑制剂
先看一下推导:
E+S->ES 平衡常数K1
ES->E+S 平衡常数K2
ES->P+E 平衡常数K3
其中:E是酶 S是底物 P是产物
开始时:
ES生成速度:V1=K1[E][S]
ES分解速度:V2=K2[ES]+K3[ES]=(K2+K3)[ES]
在恒态时:
V1=V2 => (K2+K3)[ES]=K1[E][S] =>(K2+K3)/K1=[E][S]/[ES]
令:Km=(K2+K3)/K1
即:Km=[E][S]/[ES]
Km的意义:
设V=1/2Vmax
Km=[S]
即Km是反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度.
Km是酶的特征性常数:一个酶对一个特定的底物,有一个特定的Km与之对应.
注:Km与酶的浓度无关,与酶的性质有关,与底物浓度有关,同一酶对不同的底物有不同的Km值.
因此Km是酶的特征常数.最适温度和pH只是影响因素。
酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂、抑制剂
先看一下推导:
E+S->ES 平衡常数K1
ES->E+S 平衡常数K2
ES->P+E 平衡常数K3
其中:E是酶 S是底物 P是产物
开始时:
ES生成速度:V1=K1[E][S]
ES分解速度:V2=K2[ES]+K3[ES]=(K2+K3)[ES]
在恒态时:
V1=V2 => (K2+K3)[ES]=K1[E][S] =>(K2+K3)/K1=[E][S]/[ES]
令:Km=(K2+K3)/K1
即:Km=[E][S]/[ES]
Km的意义:
设V=1/2Vmax
Km=[S]
即Km是反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度.
Km是酶的特征性常数:一个酶对一个特定的底物,有一个特定的Km与之对应.
注:Km与酶的浓度无关,与酶的性质有关,与底物浓度有关,同一酶对不同的底物有不同的Km值.
因此Km是酶的特征常数.最适温度和pH只是影响因素。
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Km是酶的“特征性常数”,而最适PH和最适温度不是酶的“特征性常数”
特征常数就是指不受其他因素影响的常数.“常数”,你的应该理解.特征就是不同的酶有其自身的Km常数,各自具有各自的特异性.每一种酶的Km值是不一样的.
特征常数就是指不受其他因素影响的常数.“常数”,你的应该理解.特征就是不同的酶有其自身的Km常数,各自具有各自的特异性.每一种酶的Km值是不一样的.
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