米氏方程是根据酶促反应动力学理论建立的。表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的速度方程。
在酶促反应中,在低浓度底物情况下,反应相对于底物是一级反应(first order reaction);而当底物浓度处于中间范围时,反应(相对于底物)是混合级反应(mixed order reaction)。当底物浓度增加时,反应由一级反应向零级反应(zero order reaction)过渡。
当底物浓度[S]逐渐增大时,速度n相对于[S]的曲线为一双曲线
扩展资料:
酶促反应中的Km和Vmax值有几种测量方法。固定反应中的酶浓度,然后分析几种不同底物浓度下的起始速度,就可获得Km和Vmax值。但直接从起始速度对底物浓度的图中确定Km或Vmax值是很困难的,因为曲线接近Vmax时是个渐进过程。
所以通常都是利用米氏方程的转换形式求出Km和Vmax值。常用的米氏方程转换形式是Lineweaver-Burk方程,也称为双倒数方程。
参考资料来源:百度百科_米氏方程
2024-11-26 广告
米氏方程表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的速度方程。
在酶促反应中,在低浓度底物情况下,反应相对于底物是一级反应(first order reaction);而当底物浓度处于中间范围时,反应(相对于底物)是混合级反应(mixed order reaction)。当底物浓度增加时,反应由一级反应向零级反应(zero order reaction)过渡。
扩展资料:
1、底物浓度对酶促反应速度的影响
当底物浓度很低时,有多余的酶没与底物结合,随着底物浓度的增加,中间络合物的浓度不断增高。
当底物浓度较高时,液中的酶全部与底物结合成中间产物,虽增加底物浓度也不会有更多的中间产物生成。
2、温度对酶反应速度的影响
一方面是温度升高,酶促反应速度加快。另一方面,温度升高,酶的高级结构将发生变化或变性,导致酶活性降低甚至丧失。因此大多数酶都有一个最适温度。在最适温度条件下,反应速度最大。
3、pH值对酶反应速度的影响
酶促反应速度受介质pH的影响,一种酶在几种pH介质中测其活力,可看到在某一pH时酶促效率最高,这个pH称为该酶的最适pH。酶作用存在最适pH提示酶分子活性基团的电离状态、底物分子及辅酶与辅基的电离状态都与酶的催化作用相关,但酶的最适pH也不是酶的特征性常数,如缓冲液的种类与浓度,底物浓度等均可改变酶作用的最适pH。
参考资料来源:百度百科-米氏方程
意义是反映酶反应速度与底物浓度的关系;反映酶反应速度与酶浓度的关系。
根据酶促反应那个什么稳态理论建立的。