理查德·亨德森（Richard Henderson），男，1945年出生于苏格兰爱丁堡，1962-1966在爱丁堡大学获得物理学学士学位。
1969年取得英国剑桥大学博士学位。分子生物学家和生物物理学家，电子显微镜领域的开创者之一。现为英国剑桥大学教授、MRC分子生物实验室项目负责人。2017年诺贝尔化学奖获得者。
1975年，他与Nigel Unwin通过电子显微镜研究膜蛋白、细菌视紫红质，并由此揭示出膜蛋白具有良好的机构，可以发生α-螺旋。亨德森近年来将注意力集中在单粒子电子显微镜上，即用冷冻电镜确定蛋白质的原子分辨率模型。
扩展资料：
Richard Henderson是典型的“纯粹科学家”，科学生涯几十年，一直坚持在一线亲自做实验，大量成就均以第一作者、甚至唯一作者发表论文（注：在生物领域，对于非理论研究而言，这意味着Henderson教授本人就是科学实验或数据分析的实际执行者。
通信作者一般意味着研究内容的指导和统筹规划）。1975年， Henderson与其合作者Nigel Unwin利用电子显微三维重构技术首次获得7埃分辨率的细菌视紫红质3D结构(Henderson and Unwin,1975)。这是人们首次观测到膜蛋白的跨膜螺旋结构。
也是人们首次利用该技术看清楚生物对象的二级结构。当时Henderson教授做出这项成果的时候，冷冻电镜还没有诞生，样品辐射损伤极其严重，只能依靠二维晶体中大量规则排列的分子平均效应抵消辐射损伤影响。在当时的环境能完成这样的创举，在今天看来都是一件不可思议的事情。
80年代中期，冷冻电镜技术诞生；Henderson教授也在随后解析了冷冻状态下的3.5埃分辨率的细菌视紫红质二维晶体结构(Henderson, R. et al, 1990)。稍稍有点遗憾的是，那个年代，电镜技术完全处于萌芽状态，分辨率上还无法和X-射线晶体学媲美。
最早的跨膜螺旋只有7埃，对解释原子层次的机理存在一定困难，而从7埃推进到3.5埃近原子分辨率却整整花了15年时间。虽然Henderson第一个观察到跨膜螺旋，但是先于他的3.5埃分辨率结构。
第一个膜蛋白3.0埃分辨率的原子模型却是德国科学家米歇尔研究组于1984年利用X-射线晶体学完成的（Deisenhofer, J. et al, 1984）。米歇尔随后获得1988年诺贝尔奖。
八九十年代是Henderson重要的转型期，他并没有因为X-射线晶体学的强大技术压力而放弃冷冻电镜相关研究。相反，他深刻地洞察到冷冻电镜可能在未来会成为“极具前景的、更加强大的技术”，他的重心也在随后转向了和冷冻电镜相关的原理、理论和方法研究。
参考资料来源：百度百科-理查德·亨德森
“我一直觉得如果你做一些有趣的事情并且把它做好了，那么在某个阶段你就会因为做你喜欢的事情而获得很好的回报。”英国剑桥大学的分子生物学家亨德森几年前的预言今天应验了。
亨德森生于1945年，作为电子显微镜领域的开创者之一，他也是个生物物理学家，以一个物理学家的特有眼光看待生物化学领域，或许总能获得别样的思路。“我把从事的研究当成了一项吸引人的爱好，因为从来不会重复，总有新东西。”
把研究当爱好，就仿佛孩子爱玩并好奇周围一切一样，让亨德森在上世纪90年代才思泉涌，改进了传统电子显微镜，取得了原子级分辨率的图像。人们因此得以看到极其微观层面的世界。
研究不是亨德森唯一的爱好，他日常喜欢遛狗、划皮划艇、喝点葡萄酒，与孙子一起踢足球，还一直是个电影迷。
我很幸运获得了这么好的教育，同时又有时间去从事其他活动。”亨德森说，他和几个朋友经常花很多时间在一起收集并维修一些老爷车，他们曾开着一辆1948年的老爷车游遍了苏格兰。
