Question

米氏方程是什么？有什么实际运用呢？

Answer 1

米氏方程表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的速度方程。

在酶促反应中，在低浓度底物情况下，反应相对于底物是一级反应（first order reaction）；而当底物浓度处于中间范围时，反应（相对于底物）是混合级反应（mixed order reaction）。当底物浓度增加时，反应由一级反应向零级反应（zero order reaction）过渡。

扩展资料：

1、底物浓度对酶促反应速度的影响

当底物浓度很低时，有多余的酶没与底物结合，随着底物浓度的增加，中间络合物的浓度不断增高。

当底物浓度较高时，液中的酶全部与底物结合成中间产物，虽增加底物浓度也不会有更多的中间产物生成。

2、温度对酶反应速度的影响

一方面是温度升高，酶促反应速度加快。另一方面，温度升高，酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失。因此大多数酶都有一个最适温度。在最适温度条件下，反应速度最大。

3、pH值对酶反应速度的影响

酶促反应速度受介质pH的影响，一种酶在几种pH介质中测其活力，可看到在某一pH时酶促效率最高，这个pH称为该酶的最适pH。酶作用存在最适pH提示酶分子活性基团的电离状态、底物分子及辅酶与辅基的电离状态都与酶的催化作用相关，但酶的最适pH也不是酶的特征性常数，如缓冲液的种类与浓度，底物浓度等均可改变酶作用的最适pH。

参考资料来源：百度百科-米氏方程

Answer 2

米氏方程（Michaelis-Menten方程）是生物化学中用来描述酶反应速率的一种数学模型。它描述了酶与特定的底物（如蛋白质或碳水化合物）之间的反应过程，表示酶活性与底物浓度之间的关系。米氏方程可以用来估算酶的效率和活性，并帮助研究人员了解酶在生物体中的作用。
米氏方程的具体形式为 v = Vmax * [S] / （Km + [S]），其中 v 是反应速率，Vmax 是酶的最大速率，[S] 是底物浓度，Km 是酶的Michaelis常数，它表示底物浓度在半最大速率处的值。
米氏方程在生物化学、分子生物学、药物研究等领域有着广泛的应用，可以用来研究酶的活性、选择性和效率，并帮助研究人员了解酶在生物体中的作用。此外，米氏方程还可以用来估算药物的生物利用度和安全性。