当底物处于饱和水平时酶促反应的速度与酶浓度成正比
当底物处于饱和水平时酶促反应的速度与酶浓度成正比的说法是正确的。
研究的基本原则是要单一变量,如果有两个量同时在变化,不能说明究竟结果是由那个量的变化引起的。
在研究底物浓度和酶浓度对反应速率的影响的时候,必须先固定一个条件不变,研究另外一个条件对反应速率的影响。当我们固定底物浓度的时候,可以得出在“线性范围内酶浓度与反应速率成正比”的结论,但不能说明酶和底物之间的关系。
与之对应的,当我们固定酶浓度的时候,则可以得出“在线性范围内底物浓度与反应速率成正比”的结论。
酶促反应动力学(kinetics of enzyme-catalyzed reactions):酶反应动力学主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种因素。在探讨各种因素对酶促反应速度的影响时,通常测定其初始速度来代表酶促反应速度,即底物转化量<5%时的反应速度。
底物浓度对反应速度的影响。底物对酶促反应的饱和现象:由实验观察到,在酶浓度不变时,不同的底物浓度与反应速度的关系为一矩形双曲线,即当底物浓度较低时,反应速度的增加与底物浓度的增加成正比(一级反应);
此后,随底物浓度的增加,反应速度的增加量逐渐减少(混合级反应);最后,当底物浓度增加到一定量时,反应速度达到一最大值,不再随底物浓度的增加而增加(零级反应)。
米氏方程及米氏常数:根据上述实验结果,Michaelis & Menten 于1913年推导出了上述矩形双曲线的数学表达式,即米氏方程: ν= Vmax[S]/(Km+[S])。其中,Vmax为最大反应速度,Km为米氏常数。