为什么血红蛋白与一氧化碳的结合能力比氧气强？
一氧化碳 (CO) 与红细胞的结合能力比氧 (O2) 大 210~250 倍，且结合以后不易与血红蛋白分离，而碳氧血红蛋白较氧合血红蛋白的解离速度慢 3,600 倍，当 CO 浓度在空气中达到 35 ppm，结合了 CO 的血红蛋白不能再与 O2 结合，人就会缺氧窒息死亡，这就是 CO 中毒的原理。
每个 Hb 分子由 1 个珠蛋白和 4 个血红素（又称亚铁原卟啉）组成。每个血红素又由4个吡咯基组成一个环，中心为一铁原子。每个珠蛋白有 4 条多肽链，每条多肽链与 1 个血红至少连接构成 Hb 的单体或亚单位。Hb 是由 4 个单体构成的四聚体。不同Hb分子的珠蛋白的多肽链的组成不同。成年人Hb（HbA）的多肽链是 2 条 α 链和 2 条 β 链，为 α2β2 结构。胎儿 Hb（HbF）是 2 条 α 链和 2 条 γ 链，为 α2γ2 结构。出生后不久 HbF 即为 HbFA 所取代。多肽链中氨基酸的排列顺序已经清楚。每条 α 链含 141 个氨基酸残基，每条 β 链含 146 个氨在酸残基。血红素的 Fe2+ 均连接在多肽链的组氨基酸残基上，这个组氨酸残基若被其他氨基酸取代，或其邻近的氨基酸有所改变，都会影响 Hb 的功能。可见蛋白质结构和功能密切相关。
血红素在遇 CO 时，因 CO 与 Hb 的亲和力约为 O2 的 210~250 倍，与 Hb 结合后占据 Hb 分子中的「氧结合位点」，妨碍 Hb 与 O2 的结合。即与 CO 合为 HbCO，而排斥 O2，故须注意吸入 CO 气体。CO 与血红素键结时会产生 π-donating (Fe(II)) 和 σ-accepting (CO) ，由此可知 Fe 与 CO 是由两个 bond 键结而成，也因此相较与氧键结强许多。
以配位键的角度来看，CO 中成三键，OO 成双键。所以 CO 键比 OO 键更活泼，空出的孤对电子更容易与血红蛋白中的铁的空轨道结合，这说明 CO 的配位能力比 O2 更强。也许你会问：为何 O2 虽是双键，但却没办法跟 CO 一样与 Fe2+ 有很强的键结呢？
当然，第一点我们必须知道，我们在讨论 CO 时，可看出 CO 的分子轨域 (molecular orbital) 在 HOMO 的 σ 轨域为全满的，而 LUMO 的 π 轨域为空轨域，这两者可分别扮演着电子的提供 π-donating (Fe(II) 提供电子给 (CO 的 π 空轨域) ，和电子的接受 σ-accepting (CO 接受 σ 轨域的电子对)，也因此形成强而有力的双键「Fe = C = O」。
第二个来说，我们可以从 O2 的分子轨域来看，O2 的 π* 分子轨域的电子为「顺磁性 」(Paramagnetic) (作为 LUMO)，而 σ* 分子轨域为空轨域 (作为 HOMO)。也因此很明显 Fe2+ 并无法像与 CO 一样形成共价双键。 氧分子虽有 HOMO， 但仍没有很好的 LUMO 所以无法形成 π-donating (藉由二价铁离子 Fe(II)) ，而只有单一共价键)。因此，我们就可因此而判断 Fe → CO 键结很强、很安定。而所有物质都会以对自己本身最安定相移动，也因此只要一有 CO 存在，CO马上就会替代 O2 与血红素键结，这也是为何会 CO 中毒的原因。
这两种气体分子，和血红蛋白结合的原理不同。
血红蛋白在和氧气分子结合的时候，血红蛋白中的铁原子的原子核，会对氧气分子中的电子产生吸附作用。因为铁原子原子核带正电，氧气分子的电子带负电嘛，异性相吸。注意注意，铁原子核仅仅是吸附氧气分子的电子，氧气分子本身结构并没有变化。
当血红蛋白和一氧化碳分子结合的时候，一氧化碳分子中，碳原子和氧原子中间的化学键断掉了一个。如别的答案提到的，断掉的这个电子键是 Pi 键。这时候，碳原子就可以把剩下来的电子砸进铁原子那里，和铁原子形成一个化学键。这个现象叫做 “back-bonding”，形成的新化学键… 也是 Pi 键。
两相对比，血红蛋白和氧气分子结合的时候，二者之间仅仅是吸引，并没有形成牢固的化学键；当血红蛋白和一氧化碳分子结合的时候，二者形成了一个牢固的化学键，结合的能力自然就大啦！
因为一氧化碳中碳与氧电负性不同，导致西格玛键电子偏向氧，而由于碳上空轨道较多，氧上成对电子偏向碳使得形成两个共轭π键，最终使得碳原子带负电且容易给出电子对，氧气中也有一个西格玛键两个π键，但是由于氧的电负性比较大，而且都是氧，所以给出电子对的能力不如一氧化碳中的氧。人类血液中的红细胞是靠铁与氧气配位将氧气输送到全身，吸入一氧化碳后抢了氧气的位置不说，而且还很难与铁分开，导致越来越多的红细胞失去运输氧气的功能。顺便说一下氰化钾也是这个原理，不过氰根比一氧化碳容易结合难分离铁得多，所以，，，氰根还是很恐怖的，基本没救。
