酶的高效性
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酶的高效性是和非酶的催化剂比较而言。
主要是指催化能力,蛋白质(环境适宜)的催化能力是普通化学催化物质的15至18倍。生物分子之间的反应首先要进行分子碰撞接触,如果在没有酶作用的情况下,分子主要靠自然的热运动来随机进行接触,这样的几率比较小,而在酶的作用下。
由于酶和作用底物有特异性结合位点,相当于把反应需要的分子给拉到一起去了,所以这样的效率要高很多。特异性的问题,是由于分子的空间结构不同,酶的结合位点的空间结构和底物的分子结构相契合,而和别的不相干的分子不能结合。
酶是动植物和微生物产生的具有催化能力的一类特殊的蛋白质,酶有如此高的活性是因为酶具有特殊的络合物结构排列,即有特定反应的适宜部位。也就是酶在反应中先与反应物结合生成一个中间络合物,然后把应生成产物,而酶又复原。
酶
酶是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA,是一类极为重要的生物催化剂。酶能够促使生物体内的化学反应在极为温和的条件下高效和特异地进行。按其分子组成的不同,可分为单纯酶和结合酶。
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高效性 酶和其它催化剂一样是通过降低反应的活化能提高反应速率的,但是酶的催化效率范围在5-17个数量级,比一般的催化剂高的多,原因有两个,一是酶可以和底物之间发生多种类型的反应,即发生共价键的重排,二是酶与底物之间有弱的非共价键的相互作用。...
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