酶催化作用的原理是什么
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首先要了解酶的活性中心。酶的特殊催化能力只局限在大分子的一定区域内,换句话说,只有少数特异的氨基酸残基参与底物结合及催化作用。这种特异的氨基酸残基比较集中的区域,即与酶活力直接相关的区域,称为酶的活性中心。通常活性中心又分为结合部位和催化部位。前者负责与底物结合,决定酶的专一性;后者负责催化底物键的断裂,形成新键,决定酶的催化能力。有些酶还需要辅酶,辅酶分子或其某一部分的结构往往也是酶活性部位的组成部分。
当酶遇到其专一性底物时,酶中某些集团或离子可以使底物分子内敏感键中的某些集团的电子云密度增高或降低,产生“电子张力”,使敏感键的一端更加敏感,底物分子发生变形,底物比较接近他的过渡态,降低了反应活化能,使反应易于发生。——这个就是酶催化的简单原理,诱导契合假说,比较广泛的被认同!
当酶遇到其专一性底物时,酶中某些集团或离子可以使底物分子内敏感键中的某些集团的电子云密度增高或降低,产生“电子张力”,使敏感键的一端更加敏感,底物分子发生变形,底物比较接近他的过渡态,降低了反应活化能,使反应易于发生。——这个就是酶催化的简单原理,诱导契合假说,比较广泛的被认同!
安拓思纳米技术(苏州)有限公司_
2024-07-09 广告
2024-07-09 广告
酶(enzyme)是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。酶的主要特性是: 1、高效性:酶的催化效率比无机催化剂更高,使得反应速率更快; 2、专一性:每一种酶只能催化一种或一类化学反应; 3、易变性:大多数酶...
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是改变了酶的构象吧。
酶分子活性中心的结构原来并非和底物的结构互相吻合,但酶的活性中心是柔软的而非刚性的。当底物与酶相遇时,可诱导酶活性中心的构象发生相应的变化,有关的各个基因达到正确的排列和定向,因而使酶和底物契合而结合成中间络合物,并引起底物发生反应。反应结束当产物从酶上脱落下来后,酶的活性中心又恢复了原来的构象。
酶分子活性中心的结构原来并非和底物的结构互相吻合,但酶的活性中心是柔软的而非刚性的。当底物与酶相遇时,可诱导酶活性中心的构象发生相应的变化,有关的各个基因达到正确的排列和定向,因而使酶和底物契合而结合成中间络合物,并引起底物发生反应。反应结束当产物从酶上脱落下来后,酶的活性中心又恢复了原来的构象。
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在一个反应体系中,任何反应物分子都有进行化学反应的可能,但并非全部反应物分子都进行反应。因为在反应体系中各个反应物分子所含的能量高低不同。只有那些含能达到或超过某一定限度(称为“能阈”)的活化分子才能在碰撞中发生化学反应。显然,活化分子越多,反应速度越快。活泼态与常态之间的能量差,也就是分子由常态转变为活化状态所需的能量,称为活化能。
使反应达到其一定的能阈的途径有二:(1)对反应体系加热或用光照射,从而使反应物分子获得所需的活化能;(2)使用适当的催化剂,降低反应的能阈,使反应沿着一个活化能阈较低的途径进行。酶和一般催化剂的作用一样,就是能降低底物分子所必须具有的活化能。
使反应达到其一定的能阈的途径有二:(1)对反应体系加热或用光照射,从而使反应物分子获得所需的活化能;(2)使用适当的催化剂,降低反应的能阈,使反应沿着一个活化能阈较低的途径进行。酶和一般催化剂的作用一样,就是能降低底物分子所必须具有的活化能。
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