Question

米氏方程是通过哪些条件推导出的著名物理公式？

Answer 1

米氏方程或者米-曼氏方程(Michaelis-Menten equation)是表示酶促反应速率与底物起始浓度之间的关系的方程，是描述生物化学中酶促反应动力学的经典方程。1903年，Victor Henri 研究蔗糖酶的催化蔗糖生成果糖和葡糖糖的反应，推导出了产物抑制的酶动力学方程[1]。1913年 Leonor Michaelis 和 Maud Menten 根据快速平衡假设重新推导并实验验证了 Henri 的结果，发展出沿用至今的标准酶活性测定的实验方法，相关结果发表于 《Biochemische Zeitschrift 》(《生物化学杂志》，即《FEBS Journal》杂志的前身)[2][3]。1925年，George Briggs 以及 J. B. S. Haldane 扩展了假设，进一步完善了酶促反应动力学方程[4]。
经典的米氏方程只考虑单一与底物和酶在无干扰情况下的催化动力学。实际上，酶的催化速率受到多方面的影响，其中包括受温度、pH（参见词条：酶的失活） 和抑制剂（参见词条：酶的抑制）的影响。同一种酶可能同时催化多种底物，或者同一个酶可以同时结合多个相同的底物发挥作用（参见词条：酶动力学）。以上情形均有相应的动力学方程。
由于米氏方程为双曲线，在实际测量中直接拟合方程曲线较难获得准确的参数。一个简单的办法就是将米氏方程线性化，利用回归分析拟合数据，并得到方程的参数。目前主要有三种线性化的方式，Lineweaver-Burk 法（或双倒数法）、Eadie-Hoffstee 法 和 Hanes-Woolf 法（参见表1）。其中，Lineweaver-Burk 法 最常使用的方法，能较为直观展示各个参数，还能清晰展示有抑制剂存在时抑制剂的强度（参考词条：酶的抑制）。但是，Lineweaver-Burk 法在底物浓度较低或者较高的情况下误差较大，Eadie-Hoffstee 法 和 Hanes-Woolf 法则能弥补 Lineweaver-Burk 法这一缺点。