Question

描述胰蛋白酶原的激活过程

Answer 1

胰蛋白酶原的激活过程如下：

胰蛋白酶原刚合成时,此酶多一个六肽,故其活性中心基团形不成活性中心,酶原无活性。当它进入小肠后,在Ca2+的存在下,受小肠粘膜分泌的肠激酶作用,赖氨酸一异亮氨酸间的肽键被水解打断,失去一个六肽,使构象发生一定的变化,成为有活性的胰蛋白酶。

这时肽链中的组氨酸(40),天冬氨酸(84)、丝氨酸(177)和色氨酸(193) (括号中的序号是失去六肽后的顺序号)在空间上接近起来,形成了催化作用必需的活性中心,酶具有了催化活性。

胰蛋白酶激活过程一般是用稀酸溶液将胰腺细胞中含有的酶原提取出来,然后再根据等电点沉淀的原理,调节pH以沉淀除去大量的酸性杂蛋白以及非蛋白杂质。

再以硫酸铵分级盐析将胰蛋白酶原等(包括大量的酸性杂蛋白以及非蛋白杂质,再以硫酸铵分级盐析将胰蛋白酶原等(包括大量糜蛋白酶原和弹性蛋白酶原)沉淀析出。

胰蛋白酶原trypsinogen 为胰蛋白酶的前体。在胰脏中合成，存在于胰液里，分泌到十二指肠中，通过十二指肠粘膜中的肠激酶的作用，在6位赖氨酸和7位异亮氨酸之间切断。

从N端到第6位置之间的肽链（H-val-Asp4－Lys-OH）切断时便出现活性（如牛）。这种激活作用也可以通过胰蛋白酶的自我催化反应进行。牛胰蛋白酶原氨基酸残基为229，分子量约为2万4千。

以上内容参考 百度百科——胰蛋白酶原