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陇东学院生物科学教育专业课程标准
生物化学
说明:
1. 课程性质
生物化学是生命科学领域重要的基础学科.它是一门主要运用化学的原理,技术和方法,也结合其它学科的原理与技术研究生命现象的科学,也就是生命的化学.因此,生物化学是生命科学教育专业重要的基础课程.
2. 教学目的
本课程内容主要介绍生物体的物质组成,化学变化(代谢)及其调节,以及它们与功能的关系,从分子水平阐明生命现象的化学本质.通过生物化学课程的学习,学生将能够:
1.描述生物体主要的物质组成,生物学功能,物质代谢途径及其调控的规律.
2.解释生物体内物质组成,物质代谢及调控与生命现象的关系,包括生物大分子结构与功能的关系.
3. 结合理论授课和实验操作学习科学思维,观察分析问题的能力,训练严谨,求实的科学态度和工作作风.
3.教学内容
生物化学课程主要介绍蛋白质,酶,核酸等生物大分子的结构,性质及功能;生物膜的结构及特性;生物能量的产生及生物大分子前体的生物合成;遗传信息的储存,传递及表达等基本理论知识.阐明生物体的物质组成,化学变化及其调节与复杂的生命现象之间的联系;介绍生物化学分离,制备,分析,鉴定技术(比色,层析,电泳,离心等)的基本实验原理及操作技能,为进一步学习专业课建立坚实的基础.
4.总学时
共108学时,其中理论课72学时,实验课36学时.
5.教学方法
理论采用多媒体讲述授课,实验课采用讲述,示范,操作及综合练习掌握实验原理及操作技能.
内容:
第一章 绪论(2学时)
要求和说明:
掌握生物化学的概念与研究内容及发展,了解生物化学与其他学科的关系与应用.
第一节 生物化学的概念和研究内容
生物化学的发展简史
生物化学与其他学科的关系
生物化学的应用和发展前景
怎样学习生物化学
思考题
什么是生物化学 为什么要学习生物化学
生物化学的主要研究内容是什么
我国科学家对生物化学有哪些重要贡献
生物化学与工农业生产有什么关系
蛋白质化学(8学时)
要求和说明:
本章重点:蛋白质的分子结构,重要性质及结构与功能的关系.为进一步学习酶和信息代谢奠定基础.
一,熟练掌握:1 氨基酸化学.2 蛋白质的分子结构.3 蛋白质的重要理化性质.二,掌握并理解蛋白质分子结构与功能的关系.三,了解:1蛋白质的种类,生物学意义.2 肽的概念,结构和几种重要的活性肽.引言 蛋白质概述
蛋白质的元素组成,蛋白质的氨基酸组成
第一节 蛋白质的基本结构单位----氨基酸
蛋白质氨基酸(基本氨基酸20种,稀有氨基酸)与非蛋白质氨基酸
蛋白质氨基酸(20种基本氨基酸)的一般结构特点及其分类
结构通式
按R基的极性分类:非极性R基氨基酸,极性不带电荷R基氨基酸,生理条件下带正电荷R基氨基酸,生理条件下带负电荷R基氨基酸
20种基本氨基酸的结构,缩写符号
从营养学角度分类:必需氨基酸,非必需氨基酸
氨基酸的理化性质
两性性质及等电点
光学性质:旋光性,光吸收
化学性质:茚三酮反应,Sanger反应,Edman反应,丹磺酰氯反应
第二节 肽
肽和肽键
肽键,肽,二肽,寡肽,多肽,氨基酸残基,N-末端,C-末端的概念;肽的命名及书写方式
肽的重要性质
天然存在的活性肽:谷胱甘肽,短杆菌肽S,鹅膏蕈素
第三节 蛋白质的分子结构
蛋白质的一级结构
一级结构的概念,测定一级结构的基本原理和方法(其中包括蛋白质分子量的测定)
蛋白质的构象和维持构象的作用力
构型和构象的概念
蛋白质构象的形成:肽平面的概念
维持蛋白质构象的作用力:氢键,范德华引力,疏水力,离子键,二硫键
蛋白质的二级结构
二级结构的概念;α-螺旋,β-折叠,β-转角,无规则卷曲
超二级结构和结构域:概念;实例
蛋白质的三级结构
三级结构的概念;举例(肌红蛋白)
蛋白质的四级结构
四级结构的概念;亚基,原体,单体蛋白,寡聚蛋白的概念;举例(血红蛋白)
第四节 蛋白质分子结构与功能的关系
蛋白质一级结构与功能的关系
同功能蛋白质的种属特异性与一级结构的关系
一级结构的变异与分子病
蛋白前体的激活与一级结构
蛋白构象与功能的关系
举例说明(牛胰核糖核酸酶的变性与复性)
第五节 蛋白质的重要性质
蛋白质的两性性质,等电点与电泳
蛋白和紫外吸收性质
蛋白质的胶体性质
蛋白质的沉淀
盐析与盐溶,有机溶剂沉淀,重金属盐沉淀,生物碱试剂与某些酸类试剂沉淀,加热沉淀
蛋白质的变性与复性
变性的概念,变性蛋白的特点
蛋白质的呈色反应
第六节 蛋白质的分类
根据蛋白质的分子形状分:球状蛋白,纤维状蛋白
根据蛋白质的分子组成分:简单蛋白,结合蛋白
根据蛋白质的生物功能分:
思考题
何谓蛋白质 蛋白质的主要功能是什么
蛋白质化学结构测定的基本原则是什么
常用于蛋白质多肽链N端,C端测定的方法有几种 基本原理是什么
蛋白质的一级结构决定其构象,生物功能又是建筑在蛋白质构象基础上,你是如何理解的
根据蛋白质等电点,指出下列蛋白质在所指定的PH条件下,电泳时的泳动方向:
胃蛋白酶(PI1.0),在PH5.0;
血清清蛋白(PI4.9),在PH6.0;
α-脂蛋白(PI5.8),在PH5.0和PH9.0;
蛋白质变性作用与变构作用有何本质差别 蛋白质变性后有何特点
解释下列名词:
构象与构型:
N端与C端;
蛋白质二级结构和三级结构;
超二级结构与结构域;
肽与肽键;
氨基酸残基与构象单元;
等电点与等电聚焦;
必需氨基酸与非必需氨基酸.
当一种4肽与FDNB反应后,用5.7mol/LHCI水解得到DNP-Val及3种其他氨基酸;当这4肽用胰蛋白酶水解时发现有两种碎片段;其中一片用LiBH4还原后再进行酸水解,水解液内有氨基乙醇和一种在有浓硫酸条件下能与乙醛酸反应产生紫(红)色产物的氨基酸.试问这4肽的一级结构是由哪几种氨基酸组成的 (Val-Lys/或Arg-Trp-Gly)
1mg纯酶的氨基酸分析给出58.1μg的亮氨酸(M,131.1)和36.2μg的色氨酸(M,204.2),试问此酶的最低相对分子质量为多少 (11282)
蛋白质因变性发生沉淀作用与硫酸铵盐发生沉淀作用,两者在本质上有何差别 如何区分 (提示:前者生物活性丧失,后者保留生物活性)
第三章 核酸化学(4学时)
要求和说明
本章重点:DNA的分子结构和核酸的主要理化性质,为进一步学习核酸的代谢奠定基础.一,熟练掌握:核酸的组成,结构及主要理化性质.二,掌握核酸的种类及分布.
第一节 核酸的种类分布与功能
核酸的种类与分布
核酸的生物学功能
第二节 核酸的化学组成
碱基
戊糖
磷酸
核苷
核苷酸
细胞内的游离核苷酸及其衍生物
核苷二磷酸及核苷三磷酸,辅酶核苷酸,环化核苷酸
第三节 核酸的分子结构
DNA的分子结构
DNA的一级结构
脱氧核苷酸之间的连接方式,多聚脱氧核苷酸链的方向性,一级结构的表示方法
DNA的二级结构
Watson和Crick DNA双螺旋(B-型)模型提出的依据及基本特点,双螺旋结构稳定的因素,双螺旋结构的其他类型,三链DNA
DNA的三级结构
DNA的超螺旋结构
RNA的分子结构
tRNA的分子结构:一级,二级,三级结构特点
mRNA的分子结构:真核生物与原核生物mRNA结构的区别
rRNA的分子结构
第四节 核酸的理化性质
一般物理性质
两性性质
紫外吸收
变性与复性
酸解与碱解
第五节 核蛋白
核糖体
病毒
染色质
思考题
生物化学
说明:
1. 课程性质
生物化学是生命科学领域重要的基础学科.它是一门主要运用化学的原理,技术和方法,也结合其它学科的原理与技术研究生命现象的科学,也就是生命的化学.因此,生物化学是生命科学教育专业重要的基础课程.
2. 教学目的
本课程内容主要介绍生物体的物质组成,化学变化(代谢)及其调节,以及它们与功能的关系,从分子水平阐明生命现象的化学本质.通过生物化学课程的学习,学生将能够:
1.描述生物体主要的物质组成,生物学功能,物质代谢途径及其调控的规律.
2.解释生物体内物质组成,物质代谢及调控与生命现象的关系,包括生物大分子结构与功能的关系.
3. 结合理论授课和实验操作学习科学思维,观察分析问题的能力,训练严谨,求实的科学态度和工作作风.
3.教学内容
生物化学课程主要介绍蛋白质,酶,核酸等生物大分子的结构,性质及功能;生物膜的结构及特性;生物能量的产生及生物大分子前体的生物合成;遗传信息的储存,传递及表达等基本理论知识.阐明生物体的物质组成,化学变化及其调节与复杂的生命现象之间的联系;介绍生物化学分离,制备,分析,鉴定技术(比色,层析,电泳,离心等)的基本实验原理及操作技能,为进一步学习专业课建立坚实的基础.
4.总学时
共108学时,其中理论课72学时,实验课36学时.
5.教学方法
理论采用多媒体讲述授课,实验课采用讲述,示范,操作及综合练习掌握实验原理及操作技能.
内容:
第一章 绪论(2学时)
要求和说明:
掌握生物化学的概念与研究内容及发展,了解生物化学与其他学科的关系与应用.
第一节 生物化学的概念和研究内容
生物化学的发展简史
生物化学与其他学科的关系
生物化学的应用和发展前景
怎样学习生物化学
思考题
什么是生物化学 为什么要学习生物化学
生物化学的主要研究内容是什么
我国科学家对生物化学有哪些重要贡献
生物化学与工农业生产有什么关系
蛋白质化学(8学时)
要求和说明:
本章重点:蛋白质的分子结构,重要性质及结构与功能的关系.为进一步学习酶和信息代谢奠定基础.
一,熟练掌握:1 氨基酸化学.2 蛋白质的分子结构.3 蛋白质的重要理化性质.二,掌握并理解蛋白质分子结构与功能的关系.三,了解:1蛋白质的种类,生物学意义.2 肽的概念,结构和几种重要的活性肽.引言 蛋白质概述
蛋白质的元素组成,蛋白质的氨基酸组成
第一节 蛋白质的基本结构单位----氨基酸
蛋白质氨基酸(基本氨基酸20种,稀有氨基酸)与非蛋白质氨基酸
蛋白质氨基酸(20种基本氨基酸)的一般结构特点及其分类
结构通式
按R基的极性分类:非极性R基氨基酸,极性不带电荷R基氨基酸,生理条件下带正电荷R基氨基酸,生理条件下带负电荷R基氨基酸
20种基本氨基酸的结构,缩写符号
从营养学角度分类:必需氨基酸,非必需氨基酸
氨基酸的理化性质
两性性质及等电点
光学性质:旋光性,光吸收
化学性质:茚三酮反应,Sanger反应,Edman反应,丹磺酰氯反应
第二节 肽
肽和肽键
肽键,肽,二肽,寡肽,多肽,氨基酸残基,N-末端,C-末端的概念;肽的命名及书写方式
肽的重要性质
天然存在的活性肽:谷胱甘肽,短杆菌肽S,鹅膏蕈素
第三节 蛋白质的分子结构
蛋白质的一级结构
一级结构的概念,测定一级结构的基本原理和方法(其中包括蛋白质分子量的测定)
蛋白质的构象和维持构象的作用力
构型和构象的概念
蛋白质构象的形成:肽平面的概念
维持蛋白质构象的作用力:氢键,范德华引力,疏水力,离子键,二硫键
蛋白质的二级结构
二级结构的概念;α-螺旋,β-折叠,β-转角,无规则卷曲
超二级结构和结构域:概念;实例
蛋白质的三级结构
三级结构的概念;举例(肌红蛋白)
蛋白质的四级结构
四级结构的概念;亚基,原体,单体蛋白,寡聚蛋白的概念;举例(血红蛋白)
第四节 蛋白质分子结构与功能的关系
蛋白质一级结构与功能的关系
同功能蛋白质的种属特异性与一级结构的关系
一级结构的变异与分子病
蛋白前体的激活与一级结构
蛋白构象与功能的关系
举例说明(牛胰核糖核酸酶的变性与复性)
第五节 蛋白质的重要性质
蛋白质的两性性质,等电点与电泳
蛋白和紫外吸收性质
蛋白质的胶体性质
蛋白质的沉淀
盐析与盐溶,有机溶剂沉淀,重金属盐沉淀,生物碱试剂与某些酸类试剂沉淀,加热沉淀
蛋白质的变性与复性
变性的概念,变性蛋白的特点
蛋白质的呈色反应
第六节 蛋白质的分类
根据蛋白质的分子形状分:球状蛋白,纤维状蛋白
根据蛋白质的分子组成分:简单蛋白,结合蛋白
根据蛋白质的生物功能分:
思考题
何谓蛋白质 蛋白质的主要功能是什么
蛋白质化学结构测定的基本原则是什么
常用于蛋白质多肽链N端,C端测定的方法有几种 基本原理是什么
蛋白质的一级结构决定其构象,生物功能又是建筑在蛋白质构象基础上,你是如何理解的
根据蛋白质等电点,指出下列蛋白质在所指定的PH条件下,电泳时的泳动方向:
胃蛋白酶(PI1.0),在PH5.0;
血清清蛋白(PI4.9),在PH6.0;
α-脂蛋白(PI5.8),在PH5.0和PH9.0;
蛋白质变性作用与变构作用有何本质差别 蛋白质变性后有何特点
解释下列名词:
构象与构型:
N端与C端;
蛋白质二级结构和三级结构;
超二级结构与结构域;
肽与肽键;
氨基酸残基与构象单元;
等电点与等电聚焦;
必需氨基酸与非必需氨基酸.
当一种4肽与FDNB反应后,用5.7mol/LHCI水解得到DNP-Val及3种其他氨基酸;当这4肽用胰蛋白酶水解时发现有两种碎片段;其中一片用LiBH4还原后再进行酸水解,水解液内有氨基乙醇和一种在有浓硫酸条件下能与乙醛酸反应产生紫(红)色产物的氨基酸.试问这4肽的一级结构是由哪几种氨基酸组成的 (Val-Lys/或Arg-Trp-Gly)
1mg纯酶的氨基酸分析给出58.1μg的亮氨酸(M,131.1)和36.2μg的色氨酸(M,204.2),试问此酶的最低相对分子质量为多少 (11282)
蛋白质因变性发生沉淀作用与硫酸铵盐发生沉淀作用,两者在本质上有何差别 如何区分 (提示:前者生物活性丧失,后者保留生物活性)
第三章 核酸化学(4学时)
要求和说明
本章重点:DNA的分子结构和核酸的主要理化性质,为进一步学习核酸的代谢奠定基础.一,熟练掌握:核酸的组成,结构及主要理化性质.二,掌握核酸的种类及分布.
第一节 核酸的种类分布与功能
核酸的种类与分布
核酸的生物学功能
第二节 核酸的化学组成
碱基
戊糖
磷酸
核苷
核苷酸
细胞内的游离核苷酸及其衍生物
核苷二磷酸及核苷三磷酸,辅酶核苷酸,环化核苷酸
第三节 核酸的分子结构
DNA的分子结构
DNA的一级结构
脱氧核苷酸之间的连接方式,多聚脱氧核苷酸链的方向性,一级结构的表示方法
DNA的二级结构
Watson和Crick DNA双螺旋(B-型)模型提出的依据及基本特点,双螺旋结构稳定的因素,双螺旋结构的其他类型,三链DNA
DNA的三级结构
DNA的超螺旋结构
RNA的分子结构
tRNA的分子结构:一级,二级,三级结构特点
mRNA的分子结构:真核生物与原核生物mRNA结构的区别
rRNA的分子结构
第四节 核酸的理化性质
一般物理性质
两性性质
紫外吸收
变性与复性
酸解与碱解
第五节 核蛋白
核糖体
病毒
染色质
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