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理查德·亨德森的故事

Answer 1

理查德·亨德森（RichardHenderson），男，1945年出生于苏格兰爱丁堡，1962-1966在爱丁堡大学获得物理学学士学位。

1969年取得英国剑桥大学博士学位。分子生物学家和生物物理学家，电子显微镜领域的开创者之一。现为英国剑桥大学教授、MRC分子生物实验室项目负责人。2017年诺贝尔化学奖获得者。

1975年，他与NigelUnwin通过电子显微镜研究膜蛋白、细菌视紫红质，并由此揭示出膜蛋白具有良好的机构，可以发生α-螺旋。亨德森近年来将注意力集中在单粒子电子显微镜上，即用冷冻电镜确定蛋白质的原子分辨率模型。

扩展资料：

RichardHenderson是典型的“纯粹科学家”，科学生涯几十年，一直坚持在一线亲自做实验，大量成就均以第一作者、甚至唯一作者发表论文（注：在生物领域，对于非理论研究而言，这意味着Henderson教授本人就是科学实验或数据分析的实际执行者。

通信作者一般意味着研究内容的指导和统筹规划）。1975年，Henderson与其合作者NigelUnwin利用电子显微三维重构技术首次获得7埃分辨率的细菌视紫红质3D结构(HendersonandUnwin,1975)。这是人们首次观测到膜蛋白的跨膜螺旋结构。

也是人们首次利用该技术看清楚生物对象的二级结构。当时Henderson教授做出这项成果的时候，冷冻电镜还没有诞生，样品辐射损伤极其严重，只能依靠二维晶体中大量规则排列的分子平均效应抵消辐射损伤影响。在当时的环境能完成这样的创举，在今天看来都是一件不可思议的事情。

80年代中期，冷冻电镜技术诞生；Henderson教授也在随后解析了冷冻状态下的3.5埃分辨率的细菌视紫红质二维晶体结构(Henderson,R.etal,1990)。稍稍有点遗憾的是，那个年代，电镜技术完全处于萌芽状态，分辨率上还无法和X-射线晶体学媲美。

最早的跨膜螺旋只有7埃，对解释原子层次的机理存在一定困难，而从7埃推进到3.5埃近原子分辨率却整整花了15年时间。虽然Henderson第一个观察到跨膜螺旋，但是先于他的3.5埃分辨率结构。

第一个膜蛋白3.0埃分辨率的原子模型却是德国科学家米歇尔研究组于1984年利用X-射线晶体学完成的（Deisenhofer,J.etal,1984）。米歇尔随后获得1988年诺贝尔奖。

八九十年代是Henderson重要的转型期，他并没有因为X-射线晶体学的强大技术压力而放弃冷冻电镜相关研究。相反，他深刻地洞察到冷冻电镜可能在未来会成为“极具前景的、更加强大的技术”，他的重心也在随后转向了和冷冻电镜相关的原理、理论和方法研究。

参考资料来源：百度百科-理查德·亨德森