Question

骨骼肌作等张收缩时,缩短的结构是

Answer 1

骨骼肌的收缩机制和兴奋——收缩藕联

Andrew F,Huxley分别在50年代（1954年）提出“滑行理论”（sliding theory）收缩时

并无肌丝或它们所含分子结构的缩短，肌小节内发生了细肌丝向粗肌丝之间滑行。观察暗带长度不变，明带缩短（H带相应变窄至消失——细肌丝重叠的明带区）。近年来，由于肌肉生物化学及其他细胞生物学技术的发展，也可以组成肌丝的蛋白质分子结构的水平得到阐明。

一肌丝的分子组成和横桥的运动

粗肌丝200~300个肌凝蛋白-450Kd（肌球蛋白-500Kd）分子×150nm长杆膨大→横桥，突出约6nm。

横桥（cross bridge）（宽约20nm,厚约4nm，头ATPase结合位点，颈（横桥连接）两个关节点）。排列间隔14.3nm，一对隔180?突出，旋60?×3，42.9nm重复对应于一条细肌丝。（中央平滑肌头部向两侧、向外突出，见陈守良P58）。

横桥运动与肌肉收缩

横桥连接（cross-bridge-link）的弹性牵伸贮存了头部对肌动蛋白丝旋转运动产生的机械能。肌肉收缩中的弹性成分大部分存在于横桥连接中。横桥连接的弹性使旋转运动不致产生突然的张力。被牵伸的横桥连接平稳地将张力传递给粗肌丝，引起滑行运动。横桥连接两个生化特性：可逆结合、ATP酶。如图（模型见陈守良P61）：

横桥头部一系列位点的第一个首先附着于肌动蛋白丝相应的位点上，接着2-nd、3-rd…个位点附着于肌动蛋白丝其它相应的位点上，每一个位点都比前一个位点有更强的肌球蛋白-肌动蛋白结合力。→步进式转动（划）→肌丝滑行→横桥连接张力消失。（横桥循环）。

Mg2+-ATP附着于头部ATP酶位点是分离的必要条件。ATP在游离的肌球蛋白头部，ATP水解→头部构象变化为贮能状态，当其再次附着于肌动蛋白丝时，贮存的能量用于头部顶着肌动蛋白转动，产生主动滑行。→分离→贮能→转动地重复。（横桥附着活动需要胞浆内游离的[Ca2+]大于10-7mol/L；ATP能不直接用于产生横桥力）。肌肉收缩是横桥活动的结果：外力允许→缩短→等张收缩；外力不允许→不缩短→等长收缩仍产生张力。

粗、细肌丝均有方向性，在Z线之间的中途反转。细肌丝约长1μm，厚8nm，含有60%肌纤蛋白（肌动蛋白），球状单体，原合成双螺旋，42Kd，直径70埃，还有原肌凝蛋白、肌钙蛋白（原宁蛋白，70kd,间隔40nm，有亚单位T、亚单位I、亚单位C。其中亚单位C有一些带双负电荷的结合位点——Ca2+,Mg2+,H+等）如图IV P43：

细肌丝分子组成（挂图）。横桥摆动（异步性）——张玉生（P205）。同期性的形成和解离。1个肌钙蛋白复合物和1个原肌球蛋白分子混合，调节大约7个肌动蛋白单体的活性。

二骨骼肌的兴奋收缩藕联（excitation-contraction coupling）

兴奋以膜的电位为特征，收缩以肌丝滑行为基础。