血红蛋白是由蛋白质和什么构成的

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血红蛋白由珠蛋白和血红素组成,珠蛋白是一类能够通过铁卟啉环可逆性结合氧的呼吸性蛋白质,广泛存在于细菌、真菌、植物和动物体内, 并显示出巨大的结构和功能多样性。

血红素是铁卟啉化合物,是血红蛋白的辅基,也是肌红蛋白、细胞色素、过氧化物酶、过氧化氢酶等的辅基。参与血红蛋白合成的血红素主要在骨髓的幼期红细胞和网织红细胞中合成。

扩展资料:

血红素与氧结合的过程是一个非常神奇的过程。首先一个氧分子与血红素四个亚基中的一个结合,与氧结合之后的珠蛋白结构发生变化,造成整个血红素结构的变化。

这种变化使得第二个氧分子相比于第一个氧分子更容易寻找血红素的另一个亚基结合,而它的结合会进一步促进第三个氧分子的结合,以此类推直到构成血红素的四个亚基分别与四个氧分子结合。

而在组织内释放氧的过程也是这样,一个氧分子的离去会刺激另一个的离去,直到完全释放所有的氧分子,这种现象称为协同效应。

参考资料来源:百度百科——血红蛋白

参考资料来源:百度百科——血红素

参考资料来源:百度百科——珠蛋白

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血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质(缩写为HB或HGB)。是使血液呈红色的蛋白。血红蛋白由四条链组成,两条α链和两条β链,每一条链有一个包含一个铁原子的环状血红素。氧气结合在铁原子上,被血液运输。血红蛋白的特性是:在氧含量高的地方,容易与氧结合;在氧含量低的地方,又容易与氧分离。血红蛋白的这一特性,使红细胞具有运输氧的功能。
血红蛋白(hemoglobin;haemoglobin;HB;HGB ) 每一血红蛋白分子由四分子的珠蛋白和四分子亚铁血红素组成,每个血红素又由4个吡咯环组成,在环中央有一个铁原子。血红蛋白中的铁在二价状态时,可与氧呈可逆性结合(氧合血红蛋白),如果铁氧化为三价状态。血红蛋白则转变为高铁血红蛋白,就失去了载氧能力。珠蛋白约占96%,血红素占4%。α和β都类似于肌红蛋白,只是肽链稍短:α亚基为141aa;β亚基为146aa。α和β亚基隔着一个空腔彼此相向。在哺乳动物中,血红蛋白占红细胞干重的97%、总重的35%。平均每克血红蛋白可结合1.34ml的氧气,是血浆溶氧量的70倍。
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