Question

酶浓度影响酶的活性吗

Answer 1

酶是一种活性蛋白质.因此,一切对蛋白质活性有影响的因素都影响酶的活性.酶与底物作用的活性,受温度、pH值、酶液浓度、底物浓度、酶的激活剂或抑制剂等许多因素的影响.
(一) 温 度
大曲和麸曲的酶活性,在低温干燥的条件下,可以得到良好的保存.酶的催化作用,只有在一定温度下才能表现出来.酶的作用速度与温度的关系为：当酶蛋白没有因受热而变性时,温度每升高10℃,反应速度增加一倍左右[13].通常酶的作用速度随温度升高而加速,但温度升高到一定限度后,酶的活性就要钝化,直至完全失活.在酿酒生产中,酶作用的最适温度,应根据生产日的不同而选择.例如,在制备米曲汁糖液时,要求尽快糖化,其最适温度可控制在55—60℃；如用于白酒发酵,发酵期可长达4—5天乃至数月.酿酒中为保持酶活性作用的持久,必须坚持低温入池,低温发酵醇.
(二) pH值
pH值可改变底物的带电状态,从而影响底物分子与酶的结合.各种酶的特异性表明,酶的活动中心只能结合带某种电荷的离子,包括正电、负电或两性电荷.例如,胃蛋白酶只作用蛋白质的正电离子；胰蛋白酶只作用蛋白质的负电离子；而木瓜蛋白酶只作用蛋白质的两性离子,所以,木瓜蛋白酶最适pH值和它的等电点相同,pH值为5—6.酶分子具有两性电解质的性质,同时pH值也改变了酶分子的带电状态,特别是改变了酶活力中心上有关基团的电离状态.当在某一pH时,酶分子的活动中心,既存在一个带正电的基团,又存在一个带负电的基团,这时,酶与底物结合最容易；当pH偏高或偏低时,其活动中心只带有一种电荷,就会使酶与底物的结合能力降低.例如,蔗糖酶当处于等电点时,才具有酶活性,而在等电点的偏酸或偏碱的一侧,酶活性则降低甚至完全丧失.又如,糖化酶作用的最适pH值在4.5左右,这个最适pH值即为该酶的等电点,高于或低于这个pH值,对糖化酶的作用都不利.酒醅是在酸性环境下糖化发酵的,当酒醅的pH值在4.5以下,糖化酶则钝化失活,如继续变酸,则逐渐成为不能糖化发酵的死醅；反之,当用石灰水中和酸度至pH4.5以上,甚至呈强碱性时,糖化酶也将发生钝化,直至完全失去活性.通常酒醅在发酵过程中是逐步生酸的,所以掌握酒醅的入池酸度应在pH4.5以上.在正常发酵生酸时,要逐步调整到pH4.5.由于各种有机酸的氢离子解离度不同,通常化验酒醅所测定的酸度,是以毫克当量／10克醅(以乙酸计)表示,而实际酒醅中的酸度来源是以乳酸为主,包括醋酸等多种有机酸的混合物.更确切地说,化验酒醅的入池pH值,比化验酒醅的入池酸度更为有利.酒化酶是酒精发酵一类酶系列的总称,酵母在进行酒精发酵时,同样存在一个最适pH值的问题,酸度常常表现为对酵母的生长和发酵有极大的抑制作用.在所有的挥发或不挥发的有机酸中,越是高级脂肪酸,对酵母的毒性越大.生产实践证明：酒醅或发酵醪的酸度越大,酒精发酵越不旺盛.
(三) 酶的浓度和底物浓度
酶与底物浓度的关系,一般来说,当酶的浓度较小,底物浓度大大高于酶,则酶的浓度与反应速度成正比；当底物浓度一定时,酶的浓度继续增加到一定值以后,其反应速度并不加快.由于上述关系,过大的增加用曲量是不能收到预期效果的.实践证明,曲大、酵母大,会使发酵前火猛,升温高,生酸快,糖化和发酵作用过早停止；如用曲量太小,则发酵迟缓,酒醅不容易发透,材料干硬,对生产也是不利的.因此,制造白酒使用曲和酵母,必须根据质量,酌情使用,不要贪多.
白酒酿造有淀粉浓度大、升温高、酸度大、发酵周期长等特点,因此要求所采用的糖化酶及酒化酶等,应具有耐温、耐酸、耐酒精、酶活性作用持久等特性.一般固态或液态发酵的入池淀粉浓度为14—18％,求战清杂清茶清茬发酵淀粉浓度高达30％以上,因此,在发酵过程中要求糖化酶和酒化酶等具有一定的热稳定性.糖化酶和酒化酶的热稳定性越好,醇活性越不容易受破坏,发酵作用也进行得越彻底.酒醅发酵要产生一定的酸度,而且酸度随温度升高而增加.为了保持酶活性在酸性环境下不致钝化失活,要求糖化酶及酒化酶等具有较大的耐酸特性.一般黑曲霉的糖化酶,比黄曲霉的糖化酶耐酸性更好.所以,近几年来,多以黑曲霉代替黄曲霉作糖化曲酿酒.另外,白酒发酵有较长的发酵周期,因此,要求酶的作用性质具有持久性.对糖化酶要求有前糖化力和后糖化力,即要求有较高的总糖化力.对酒化酶,要求发酵均衡持久,这样,发酵才能有后劲.
这样可以么?