km 值是指酶促反应最大速率一半时的()。(用中文表示)

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米氏常数(Km)的含义是酶促反应达最大速度(Vm)一半时的底物(S)的浓度。它是酶的一个特征性物理量,其大小与酶的性质有关。它被广泛应用到生物化学、分子生物学、基因工程、生物制药、临床用药等领域的理论、实验和实践中。

在20世纪初期,就已经发现了酶被其底物所饱和的现象,而这种现象在非酶促反应中,则是不存在的,后来发现底物浓度的改变,对酶反应速度的影响较为复杂。

1913年前后Michaelis和Menten作了大量的定量研究,积累了足够的实验证据,从酶被底物饱和的现象出发,按照中间产物设想,提出了酶促反应动力学的基本原理,并归纳为一个数学表达式。

Km的意义与应用

米氏常数在酶学和代谢研究中均为重要特征数据。

1、同一种酶如果有几种底物,就有几个Km,其中尾值最小的底物一般称为该酶的最适底物或天然底物。不同的底物有不同的Km值,这说明同一种酶对不同底物的亲和力不同。一般用1/Km近似地表示酶对底物亲和力的大小,1/Km愈大,表示酶对该底物的亲和力愈大,酶促反应易于进行。

2、已知某个酶的Km,可计算出在某一底物浓度时,某反应速度相当于Vmax的百分率。

3、在测定酶活性时,如果要使得测得的初速度基本上接近Vmax值,而过量的底物又不至于抑制酶活性时,一般[S]值需为Km值的10倍以上。

4、催化可逆反应的酶,对正逆两向底物的Km往往是不同的。测定这些Km值的差别以及细胞内正逆两向底物的浓度,可以大致推测该酶催化正逆两向反应的效率,这对了解酶在细胞内的主要催化方向及生理功能有重要意义。

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