Question

为什么胃蛋白酶在水解食物蛋白质的同时不会将自身水解呢?

Answer 1

蛋白酶的作用是水解蛋白质，但并不是说每种蛋白酶都可以水解所有的蛋白质。如果一种蛋白酶能消化一种蛋白，必须满足两个条件：1.底物蛋白有蛋白酶的识别位点；2.底物的识别位点充分暴露。
第一点，蛋白酶水解蛋白的基础是蛋白酶与底物的识别，每种蛋白酶都有自己能识别并切割的位点。比如PP酶只能识别并切割LEVLFNGP肽段 ，凝血酶识别RG两个残基，还有些蛋白酶的底物选择性则不严格，比如胰蛋白酶就识别并切割所有的R和K位点。由于切割位点很特异，所以前二者能切割的蛋白种类就非常少；胰蛋白酶能切割的位点很多，所以胰蛋白酶基本能切割所有蛋白，这也是消化道中蛋白酶的基本特点。
第二点，仅仅是底物中含有蛋白酶位点也是不够的，因为在活性状态下的蛋白，往往有紧凑的三维结构，如果酶切位点位于蛋白质结构内部，或者识别位点处的残基和其它残基有紧密的相互作用，都会阻碍蛋白酶对于底物位点的识别。

消化酶为了能充分消化食物中的蛋白质，一方面是底物识别位点很宽松，另一方面是通过消化道中的极端环境（比如胃中的极酸性环境）使蛋白质变性，充分暴露酶切位点。
与之对应，消化酶为了不消化自己，一方面在进化中去掉自己的底物识别位点，另一方面通过进化使自己在工作的消化道环境中并不变性，维持紧凑的三维结构，从而避免自己降解自己。

当在胃中处于活性状态的胃蛋白酶进入pH环境完全不同的肠道时，也会发生变性，随后被肠道中的胰蛋白酶当作食物中的普通蛋白一样降解。

PS：
对于胃蛋白酶而言，其酶切的位点主要是F-X和Y-X（X=F,W,Y）。

Answer 2

因为胃的内壁有一层膜，通俗地说就是荺

Answer 3

蛋白酶是不会消耗的。