
关于米曼氏方程的叙述正确的是
关于米曼氏方程的叙述正确的是Km值只与酶的性质有关,而与酶的浓度无关。
米曼氏动力学方程式Michaeli;-Menten kinetic equation决定酶催化反应速度的因素有:酶的浓度、作用物的浓度、pH值、温度、抑制剂和激活剂等:Ll}clx}elis和lvlent}n在19”年提出用下列经验式以表达反应速度与作用物浓度的关系:式中.s为作用物的浓度;认.}a二为最大反应速度(或称限界速度);K。称为米氏常数。
x,的数值与酶的浓度无关,是酶催化反应的特性常数。h。在数值及量纲上等于反应速度为V二二的一半时反应物的浓度LS1动,一般在ioJ-到lfl smog I,之间J米曼氏方程能很好地表达简单的酶催化反应的动力学。对复杂的酶催化反应则需加以修改。但这种处理方法对研究酶催化反应动力学十分有用。
其他影响因素:
1、底物浓度对酶促反应速度的影响
当底物浓度很低时,有多余的酶没与底物结合,随着底物浓度的增加,中间络合物的浓度不断增高。当底物浓度较高时,液中的酶全部与底物结合成中间产物,虽增加底物浓度也不会有更多的中间产物生成。
2、温度对酶反应速度的影响
一方面是温度升高,酶促反应速度加快。另一方面,温度升高,酶的高级结构将发生变化或变性,导致酶活性降低甚至丧失。因此大多数酶都有一个最适温度。在最适温度条件下,反应速度最大。