在信号肽假说中，位于内质网膜上可以与信号肽结合的蛋白质是什么？
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新合成多肽链中用于指导蛋白质的跨膜转移（定位）的N-末端的氨基酸序列 一般有16-26个氨基酸残基，其中包括疏水核心区信号肽的 C 端和 N 端3部分 信号肽似乎没有严格的专一性。 指导分泌型蛋白在糙面内质网上合成的决定因素是蛋白质N端的信号肽。 信号识别颗粒和内质网膜上的信号识别颗粒的受体等因子协助完成这一过程。 信号肽假说认为，编码分泌蛋白的mRNA在翻译时首先合成的是N 末端带有疏水氨基酸残基的信号肽，它被内质网膜上的受体识别并与之相结合。信号肽经由膜中蛋白质形成的孔道到达内质网内腔，随即被位于腔表面的信号肽酶水解，由于它的引导，新生的多肽就能够通过内质网膜进入腔内，最终被分泌到胞外。翻译结束后，核糖体亚基解聚、孔道消失，内质网膜又恢复原先的脂双层结构。 信号肽可使正在翻译的核糖体附着到RER膜上。在信号肽指引下蛋白质在细胞内的输运 核糖体是通过信号肽的功能而附着并合成分泌蛋白的
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