蛋白质结构的结构测定
专门存储蛋白质和核酸分子结构的蛋白质数据库中，接近90%的蛋白质结构是用X射线晶体学的方法测定的。X射线晶体学可以通过测定蛋白质分子在晶体中电子密度的空间分布，在一定分辨率下解析蛋白质中所有原子的三维坐标。大约9%的已知蛋白结构是通过核磁共振技术来测定的。该技术还可用于测定蛋白质的二级结构。除了核磁共振以外，还有一些生物化学技术被用于测定二级结构，包括圆二色谱。冷冻电子显微技术是近年来兴起的一种获得低分辨率（低于5埃）蛋白质结构的方法，该方法最大的优点是适用于大型蛋白质复合物（如病毒外壳、核糖体和类淀粉蛋白纤维）的结构测定；并且在一些情况下也可获得较高分辨率的结构，如具有高对称性的病毒外壳和膜蛋白二维晶体。 解析不同分辨率的蛋白质结构中可能出现的问题（X射线晶体学）分辨率（埃） 结构中可能出现的问题 >4.0 单个原子坐标无意义 3.0 - 4.0 整体折叠可能是正确的，但很可能有错误存在。很多侧链摆放位置不正确。 2.5 - 3.0 整体折叠基本是正确的，除了位于结构表面的一些环状结构可能没有正确建模。长侧链的极性残基（Lys、Glu、Gln等）和小侧链残基（Ser、Val、Thr等）的侧链摆放位置有可能不正确。 2.0 - 2.5 与2.5 - 3.0类似，只是出现错误的情况更少。可以明显观察到水分子和小配基。 1.5 - 2.0 侧链摆放位置基本无误，甚至一些小的错误也可以被检测到。整体折叠，包括位于结构表面的环状结构，基本不可能出现错误。 0.5 - 1.5 在这一分辨率下，一般不会有结构错误。侧链异构体库和立体几何研究都是利用这一分辨率范围内的结构来进行的。 近年来，随着结构基因组学的兴起，大量的蛋白质结构获得了测定，为研究蛋白质的作用机理提供了重要的结构信息。
