Question

PH对酶活性的影响

Answer 1

pH过小（过酸）、过大（过碱）都能使酶蛋白变性而失活。pH的改变能影响酶活性中心上必须基团的解离程度，同时也可以影响底物和辅酶的解离程度，从而影响酶分子对底物分子的结合和催化。

只有在特定的pH下，酶、底物和辅酶的解离状态，最适宜它们相互结合，并发生催化作用，从而使酶反应速度达到最大值。

酶转化速率可以用单位时间内单位体积中底物的减少量或产物的增加量来表示。酶活力的测定既可以通过定量测定酶反应的产物或底物数量随反应时间的变化，也可以通过定量测定酶反应底物中某一性质的变化，如黏度变化来测定。通常是在酶的最适pH 值和离子强度以及指定的温度下测定酶活力。

扩展资料：

每分子酶或每个酶活性中心在单位时间内能催化的底物分子数(TN)。相当于酶反应的速度常数kp。也称为催化常数，碳酸酐酶是已知转换数最高的酶之一，高达36×106每分，催化周期为1.7微秒。

一般采用测定酶促反应初速度的方法来测定活力，因为此时干扰因素较少，速度保持恒定。反应速度的单位是浓度/单位时间，可用底物减少或产物增加的量来表示。

因为产物浓度从无到有，变化较大，而底物往往过量，其变化不易测准，所以多用产物来测定。

Answer 2

ph对酶活性的影响机制很复杂，主要有下列几个方面：
1.ph过小（过酸）、过大（过碱）都能使酶蛋白变性而失活.
2.ph的改变能影响酶活性中心上必须基团的解离程度，同时也可以影响底物和辅酶的解离程度，从而影响酶分子对底物分子的结合和催化，只有在特定的ph下，酶、底物和辅酶的解离状态，最适宜它们相互结合，并发生催化作用，从而使酶反应速度达到最大值。这个ph称为酶的最适ph（optimun
ph）
酶的最适ph不是一个常数，它的大小与底物的种类和浓度、缓冲液的性质和浓度、介质的离子浓度、温度、反应时间有关。在测定某种酶的活力时，采用该酶的最适ph，并用适当的缓冲液维持最适ph。

Answer 3

唾液淀粉酶最适ph在6.8左右，也就是接近中性，过酸、过碱都会使酶失去活性，当ph达到4.5左右，唾液淀粉酶就会失活，所以，活性在3-6之间是不会变化的

Answer 4

唾液淀粉酶在pH3~6时活性逐渐增加。当pH达到7~7.2时活性最高。

Answer 5

淀粉酶有α、β两种。就人体来说，唾液淀粉酶最适pH在7左右。因此在3-6其活性应该是升高的。