试从通过同工酶和别构酶的角度说明酶在代谢调节中的生理意义

J1020120110
推荐于2018-03-22
知道答主
回答量:4
采纳率:0%
帮助的人:3.3万
展开全部
大多数同工酶由于对底物亲和力不同和受不同因素的调节,常表现不同的生理功能,例如动物肝脏的碱性磷酸酯酶和肝脏的排泄功能有关,而肠粘膜的碱性磷酸酯酶却参与脂肪和钙、磷的吸收。对LDH催化的可逆反应,心肌中富含的LDH1及LDH2在体内倾向于催化乳酸的脱氢,而骨骼肌中丰富的LDH4及LDH5则有利于丙酮酸还原而生成乳酸。

天冬氨酸转氨甲酰酶(Aspartate transcarbamoylase ATCase)是了解最清楚的一个别构酶。它催化嘧啶核苷酸合成途径中的第一个中间物N – 氨甲酰天冬氨酸的合成,ATCase受其代谢途径的终产物CTP 的别构抑制。ATCase 由两个三聚体构成的催化亚基(C3)和三个二聚体构成的调节亚基(r2)组成。当催化亚基和调节亚基混合时能迅速结合。

这些例子都说明了别构酶和同工酶在体内代谢中具有重要意义。
一生有你猜
2011-12-09 · TA获得超过130个赞
知道答主
回答量:14
采纳率:0%
帮助的人:12.1万
展开全部
同工酶:同工酶既可存在于同一个体的不同组织,也可以存在于同一组织、同一细胞的不同亚细胞结构中,甚至可以存在于不同发育时期的组织中,我认为这样就有了在生理代谢中催化反应的多样性,比如当一种酶合成遇阻时,可由同工酶代替,这样提高了生物的代谢能力、生存能力。
别构酶:别构酶有多个活性中心,其效应物作用为同促效应的正协同效应时,当底物分子与其某一活性部位结合时可促使其它的活性部位与底物分子结合,促使酶促反应速率增加;当其为负协同效应时底物分子与活性部位结合后,导致其它活性部位与底物结合更难。异促效应中,酶的活性部位与调节部位不同,分别在两个亚基上,没有结合负效应物时,酶对底物亲和力很高;结合负效应物后酶对底物的亲和力减小。
同工酶与别构酶都有其灵活的催化调节机制,这样使得代谢反应可以灵活的调节,便于应对各种情况。生物的酶反应及调节就像一个复杂工程,本人初学,答得不好请谅解!
本回答被提问者采纳
已赞过 已踩过<
你对这个回答的评价是?
评论 收起
rainer316
2011-12-08
知道答主
回答量:10
采纳率:0%
帮助的人:10万
展开全部
调节物与酶分子的调节部位结合之后,引起酶分子构象变化,从而提高或降低酶活性,这种效应称别构效应,而具有别构效应的酶就是别构酶,底物浓度稍有降低,酶的活性明显下降,多酶体系催化的代谢通路可因此而被关闭;反之,底物浓度稍有升高,则酶活性迅速上升,代谢通路又被打开,因此可以快速调节细胞内底物浓度和代谢速度。同工酶是一类来自同一生物不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构,能催化相同反应,其分子结构有所不同的一组酶,存在于机体的不同组织器官或个体发育的不同阶段,对于适应不同的组织、器官的不同生理需要非常重要,是代谢调节的一种重要方式。
已赞过 已踩过<
你对这个回答的评价是?
评论 收起
收起 更多回答(1)
推荐律师服务: 若未解决您的问题,请您详细描述您的问题,通过百度律临进行免费专业咨询

为你推荐:

下载百度知道APP,抢鲜体验
使用百度知道APP,立即抢鲜体验。你的手机镜头里或许有别人想知道的答案。
扫描二维码下载
×

类别

我们会通过消息、邮箱等方式尽快将举报结果通知您。

说明

0/200

提交
取消

辅 助

模 式