在生物化学反应中,当底物与酶的活性位点形成互补结构时,可催化底物发生变化,如图

在生物化学反应中,当底物与酶的活性位点形成互补结构时,可催化底物发生变化,如图甲I所示。酶的抑制剂是与酶结合并降低酶活性的分子。竞争性抑制剂与底物竞争酶的活性位点,非竞争... 在生物化学反应中,当底物与酶的活性位点形成互补结构时,可催化底物发生变化,如图甲I所示。酶的抑制剂是与酶结合并降低酶活性的分子。竞争性抑制剂与底物竞争酶的活性位点,非竞争性抑制剂和酶活性位点以外的其他位点结合,从而抑制酶的活性,如图甲Ⅱ、Ⅲ所示。图乙示意发生竞争性抑制和非竞争性抑制时,底物浓度与起始反应速率的变化曲线图。请据图回答下列问题:
(3)据图乙分析,随着底物浓度升高,抑制效力变得越来越小的是     抑制剂

我知道是“竞争性”但是由图乙看,不是非竞争性的低一些吗?
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火麒麟之角
2012-01-08 · TA获得超过2918个赞
知道小有建树答主
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竞争性。
竞争性抑制剂占底物比例越小,结合酶的机率越小,抑制力越低。
非竞争抑制剂是直接让酶报废,不消除掉再多底物也没用。
贵州红晶
2024-07-25 广告
过氧化氢酶活性测定主要基于过氧化氢在240nm波长下的强吸收特性。实验时,通过酶促反应分解过氧化氢,利用紫外分光光度计监测反应液吸光度随时间的变化。吸光度下降速率可反映过氧化氢酶的活性,进而评估其催化效率。此测定方法对于了解植物组织的代谢强... 点击进入详情页
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