蛋白质发生作用时,构象是如何变化的?
蛋白质在完成其生物功能时空间结构发生一定的改变,改变分子的性质,以适应生理功能的需要。这种蛋白质与效应物的结合引起整个蛋白质分子构象发生改变的现象就称为蛋白质的变构作用,发现某些氨基酸对催化其合成途径第一步反应的酶有抑制作用,起抑制作用的物质与该酶的底物在结构上完全不同,不同于底物的抑制物是结合于酶的活性部位以外的其他部位,别构部位而影响酶的活力。
肽链也有α-螺旋β-构象单元,如折叠片,由肽链中不规则卷曲的肽段连接,因此整个肽被浇铸并折叠成类似球形的不规则形状。酶、各种蛋白质激素、各种抗体以及细胞质和细胞膜中的蛋白质都是球蛋白。与纤维蛋白不同,球蛋白的表面富含亲水基团,因此可以溶解在水中。肽键是蛋白质分子中氨基酸连接形成共价主链的基本方式。
二硫键由两个半胱氨酸脱氢形成。它是连接肽链或肽链之间的主要化学键。二硫键在蛋白质分子中起着稳定肽链空间结构的作用,通常与生物活性有关。当二硫键被破坏时,蛋白质或肽的生物活性就会丧失。蛋白质的主要结构及其线性氨基酸序列决定了其天然构象。特定氨基酸残基及其在多肽链中的位置是决定因素。
蛋白质的某些部分紧密折叠在一起,形成其三维构象。氨基酸组成不如序列重要。每个蛋白质的氨基酸序列包含指定自然结构和达到这种状态的方式的信息。蛋白质能够不断地调节其在生物体内的活动,更好地适应环境的变化,更有效地完成其生理功能,这是蛋白质分子进化到四级结构水平的重要特征。