蛋白质的一级结构,二级结构,三级结构,四级结构的特点以及主要维持作用力
蛋白质的一级结构(primary structure)就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序(sequence),也是蛋白质最基本的结构。
蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构,成百亿的天然蛋白质各有其特殊的生物学活性,决定每一种蛋白质的生物学活性的结构特点,
蛋白质的二级结构(secondary structure)是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象,不涉及侧链部分的构象。
α-螺旋的结构特点如下:
(1)多个肽键平面通过α-碳原子旋转,相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。
(2)主链呈螺旋上升,每3.6个氨基酸残基上升一圈,相当于0.54nm,这与X线衍射图符合。
(3)相邻两圈螺旋之间借肽键中C=O和H_形成许多链内氢健,即每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C=O之间形成氢键,这是稳定α-螺旋的主要键。
蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构,称为蛋白质的三级结构(tertiary structure)。蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键,包括氢键、疏水键、盐键以及范德华力(Van der Wasls力)等。
具有二条或二条以上独立三级结构的多肽链组成的蛋白质,其多肽链间通过次级键相互组合而形成的空间结构称为蛋白质的四级结构(quarternary structure)。
其中,每个具有独立三级结构的多肽链单位称为亚基(subunit)。四级结构实际上是指亚基的立体排布、相互作用及接触部位的布局。亚基之间不含共价键,亚基间次级键的结合比二、三级结构疏松,因此在一定的条件下,四级结构的蛋白质可分离为其组成的亚基,而亚基本身构象仍可不变。