血红蛋白的特性
血红蛋白主要功能是运输氧气，在氧气浓度高的地方很容易与氧气结合，在氧气浓度低的地方很容易与氧气分离
氧浓度高的地方是动脉血，当红细胞在动脉血管里时，血红蛋白把部分氧气吸过来，
氧浓度低的地方是静脉血，当红细胞体循环到静脉血管里时，把从动脉血里吸的氧气给静脉血
它主要就是来回送氧气的
这是土得不能再土的话了，应该能明白吧？
血红蛋白是红细胞内运输氧的特殊蛋白质，是使血液呈红色的蛋白，由珠蛋白和血红素组成。
血红蛋白又称血色素，是红细胞的主要组成部分，能与氧结合，运输氧和二氧化碳，所以在血液气体运输方面Hb占极为重要的地位。
其珠蛋白部分是由两对不同的珠蛋白链（α链和β链）组成的四聚体。
/iknow-pic.cdn.bcebos.com/9d82d158ccbf6c81f3603068b23eb13532fa40de"target="_blank"title="点击查看大图"class="ikqb_img_alink">/iknow-pic.cdn.bcebos.com/9d82d158ccbf6c81f3603068b23eb13532fa40de?x-bce-process=image%2Fresize%2Cm_lfit%2Cw_600%2Ch_800%2Climit_1%2Fquality%2Cq_85%2Fformat%2Cf_auto"esrc="https://iknow-pic.cdn.bcebos.com/9d82d158ccbf6c81f3603068b23eb13532fa40de"/>
扩展资料：
分子结构
血红蛋白化学式为C3032H4816O812N780S8Fe4，每1个血红蛋白分子由1个珠蛋白和4个血红素（又称亚铁原卟啉）组成。每个血红素又由4个吡咯基组成一个环，中心为一铁原子。
每个珠蛋白有4条多肽链，每条多肽链与1个血红素连接构成Hb的单体或亚单位。Hb是由4个单体构成的四聚体。不同Hb分子的珠蛋白的多肽链的组成不同。成年人Hb（HbA）的多肽链是2条α链和2条β链，为α2β2结构。胎儿Hb（HbF）是2条α链和2条γ链，为α2γ2结构。
出生后不久HbF即为HbFA所取代。多肽链中氨基酸的排列顺序已经清楚。每条α链含141个氨基酸残基，每条β链含146个氨基酸残基。
血红素的Fe2+均连接在多肽链的组氨基酸残基（His8）上，这个组氨酸残基若被其它氨基酸取代，或其邻近的氨基酸有所改变，都会影响Hb的功能。可见蛋白质结构和功能密切相关。
参考资料来源：/baike.baidu.com/item/%E8%A1%80%E7%BA%A2%E8%9B%8B%E7%99%BD/94131?fr=aladdin"target="_blank"title="百度百科-血红蛋白">百度百科-血红蛋白
意见建议：
