米氏常数km的意义是什么?
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研究酶促反应动力学最重要的常数,数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度〔S〕,可以表示酶和底物之间的亲和能力,Km值越大,亲和能力越弱,反之亦然。
判断酶与底物亲和力的大小。Km值小,表示用很低的底物浓度即可达到最大反应速度的一半,说明酶与底物亲和力大。可用1/Km近似地表示亲和力,1/Km愈大,酶与底物的亲和力愈大,酶促反应愈易进行。
扩展资料:
注意事项:
自然界中酶有千万种,但并非所有的酶都遵循米氏方程,为了验证酶是否遵循米氏方程,可以实验测定在同一酶浓度条件下,不同的底物浓度对应的酶初始反应速率。然后画出Lineweaver-Burk 双倒数图,也就是米氏方程的倒数改写。
实验的数据点无法均匀的分布在图中。为了克服这一缺点,Eadie-Hofstee 做图法以及Hanes 做图法相继被提出。值得一提的是尽管双倒数法有这一缺陷,其仍然是学术界最普遍应用的测定米氏常数的方法。
参考资料来源:百度百科-米氏常数
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Km:米氏常数,是研究酶促反应动力学最重要的常数。 它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度〔S〕,它可以表示酶和底物之间的亲和能力,Km值越大,亲和能力越弱,反之亦然。
参考资料: http://baike.baidu.com/view/82006.htm
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km的意义:a.米氏常数Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
b.Km值愈小,酶与底物的亲和力愈大。
c.Km值是酶的特征性常数之一,只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境如温度、PH、离子强度有关,与酶的浓度无关。
d.Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度,与酶浓度呈正比。
b.Km值愈小,酶与底物的亲和力愈大。
c.Km值是酶的特征性常数之一,只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境如温度、PH、离子强度有关,与酶的浓度无关。
d.Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度,与酶浓度呈正比。
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