酶的抑制作用具体分为哪三种类型?
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(1)竞争性抑制:抑制剂的结构与底物结构相似,共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂合底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。表观Km增大,VmAx不变。
(2)非竞争性抑制:抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合,不影响酶和酶与底物形成的中间产物。底物与抑制剂之间无竞争关系。但酶-底物-抑制剂复合物(ESI)不能进一步释放出产物。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关,表观Km不变,VmAx下降。
(3)反竞争性抑制:与上述两种抑制作用不同,抑制剂只与酶-底物复合物结合,生成的三元复合物不能解离为产物。Km,Vm均下降。
扩展资料
竞争性抑制剂的结构与底物相似,主要与必需基团的结合基团相互结合,与底物竞争酶,所以称竞争性抑制作用。抑制剂与底物竞争酶的结合位点的能力取决于两者的浓度。如抑制剂浓度恒定,底物浓度低时,抑制作用最为明显。
随着底物浓度的增加,酶-底物复合物浓度增加,抑制作用减弱。当底物浓度远远大于抑制剂浓度时,几乎所有的酶均被底物夺取,此时,酶促反应的Vmax不变,但Km值变大。
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