原核生物的蛋白质合成分为四个阶段：氨基酸的活化、肽链合成的起始、延伸和终止。
①氨基酸的活化：游离的氨基酸必须经过活化以获得能量，才能参与蛋白质的合成，活化反应由氨酰tRNA合成酶催化，最终氨基酸连接在tRNA3ˊ端AMP的3ˊ-OH上，合成氨酰-tRNA。
②肽链合成的起始：首先IF1和IF3与30S亚基结合，以阻止大亚基的结合；接着，IF2和GTP与小亚基结合，以利于随后的起始tRNA的结合；形成的小亚基复合物经由核糖体结合点附着在mRNA上，起始tRNA和AUG起始密码子配对并释放IF3，并形成30S起始复合物。
大亚基与30S起始复合物结合，替换IF1和IF2+GDP，形成70S起始复合物。这样在mRNA正确部位组装成完整的核糖体。
③肽链的延伸：延伸分三步进行，进位：负载tRNA与EF-Tu和GTP形成的复合物被运送至核糖体，GTP水解，EF-TuGDP释放出来，在EF-Ts和GTP的作用下，EF-Tu GDP可以再次利用。转肽：肽酰转移酶将相邻的两个氨基酸相连形成肽键，该过程不需要能量的输入。
移位：移位酶（EF-G）利用GTP水解释放的能量，使核糖体沿mRNA移动一个密码子，释放出空载的tRNA并将新生肽链运至P位点。
④肽链的终止与释放：释放因子（RF1或RP2）识别终止密码子，并在RP3的作用下，促使肽酰转移酶在肽链上加上一个水分子并释放肽链。核糖体释放因子有助于核糖体亚基从mRNA上解离。
原核生物特点：
① 核质与细胞质之间无核膜因而无成形的细胞核（拟核或类核）；RNA转录和翻译同时进行。
② 遗传物质是一条不与组蛋白结合的环状双螺旋脱氧核糖核酸（DNA）丝，不构成染色体（有的原核生物在其主基因组外还有更小的能进出细胞的质粒DNA）。
③ 以简单二分裂方式繁殖，不存在有丝分裂或减数分裂。
④ 没有性行为，有的种类有时有通过接合、转化或转导，将部分基因组从一个细胞传递到另一个细胞的准性行为。
⑤ 没有由肌球、肌动蛋白构成的微纤维系统，故细胞质不能流动，也没有形成伪足、吞噬作用等现象。
⑥鞭毛并非由微管构成，更无“9+2”的结构，仅由几条螺旋或平行的蛋白质丝构成。
上海简赞
2024-10-29 广告
氨基酸在核糖体上缩合成多肽链是通过核糖体循环而实现的。此循环可分为肽链合成的起始(intiation)，肽链的延伸(elongation)和肽链合成的终止三个主要过程。原核细胞的蛋白质合成过程以E.coli细胞为例。
【1】.肽链合成的起始
1.三元复合物的形成。核糖体30S小亚基附着于mRNA的起始信号部位，该结合反应是由起始因子3(IF3)介导的，另外有Mg2+的参与。故形成IF3-30S亚基-mRNA三元复合物。
2.30S前起始复合物的形成。在起始因子2(IF2)的作用下，甲酰蛋氨酸-起始型tRNA(fMet-tRNA Met)与mRNA分子中的起始密码子(AUG或GUG)相结合，即密码子与反密码子相互反应。同时IF3从三元复合物脱落，形成30S前起始复合物，即IF2-30S亚基-mRNA-fMet-tRNAMef复合物。此步亦需要fGTP和Mg2+参与。
3.70S起始复合物形成。50S亚基与上述的30S前起始复合物结合，同时IF2脱落，形成70S起始复合物，即30S亚基-mRNA-50S亚基-fMer-tRNA Met复合物。此时fMet-tRNA Met占据着50S亚基的肽酰位（peptidyl site，简称为P位或给位），而50S的氨基酰位（aminoacyl site，简称为A位或受位）暂为空位。原核细胞蛋白质合成的起始过程氨基酸活化（fMet-tRNAMet形成）
【2】.肽链合成的延长
这一过程包括进位、肽键形成、脱落和移位等四个步骤。肽链合成的延长需两种延长因子(Elongationfactor，简写为EF），分别称为EF-T和EF-G.此外尚需GTP供能加速翻译过程。
1.进位即新的氨基酰-tRNA进入50S大亚基A位，并与mRNA分子上相应的密码子结合.在70S起始复合物的基础上，原来结合在mRNA上的fMet-tRNAMet占据着50S亚基的P位点(当延长步骤循环进行二次以上时，在P位点则为肽酰-tRNA)新进入的氨基酰-tRNA则结合到大亚基的A位点，并与mRNA上起始密码子随后的第二个密码子结合。此步需GTP、EF-T及Mg2+的参与。
2.肽键形成在大亚基上肽酰转移酶(见第四章)的催化下，将P位点上的tRNA所携带的甲酰蛋氨酰(或肽酰基)转移给A位上新进入的氨基酰-tRNA的氨基酸上，即由P位上的氨基酸(或肽的3'端氨基酸)提供α-COOH基，与A位上的氨基酸的α-NH2基形成肽链。此后，在P位点上的tRNA成为无负载的tRNA，而A位上的tRNA负载的是二肽酰基或多肽酰基。此步需Mg2+及K+的存在。
3.脱落即50S亚基P位上无负载的tRNA(如tRNAMet)脱落。
4.移位指在EF-G和GTP的作用下，核糖体沿mRNA链(5'→3')作相对移动。每次移动相当于一个密码子的距离，使得下一个密码子能准确的定位于A位点处。与此同时，原来处于A位点上的二肽酰tRNA转移到P位点上，空出A位点。随后再依次按上述的进位、肽键形成和脱落步骤进行下一循环，即第三个氨基酰-tRNA进入A位点，然后在肽酰转移酶催化下，P位上的二肽酰tRNA又将此二肽基转移给第三个氨基酰-tRNA，形成三肽酰tRNA。同时，卸下二肽酰的tRNA又迅速从核糖体脱落。像这样继续下去，延长过程每重复一次，肽链就延伸一个氨基酸残基。多次重复，就使肽链不断地延长，直到增长到必要的长度。通过实验已经证明，mRNA上的信息的阅读是从多核苷酸链的5'端向3'端进行的，而肽链的延伸是从N端开始的。
【3】.肽链合成的终止，需终止因子或释放因子(releasing factor简写为RF)参与。在E.coli中已分离出三种RF:RF1(MW36000)，RF2(MW38000和RF3(MW46000)。其中，只有RF3与GTP(或GDP)能结合。它们均具有识别mRNA链上终止密码子的作用，使肽链释放，核糖体解聚。
1.多肽链的合成已经完毕，这时，虽然多肽链仍然附着在核蛋白体及tRNA上，但mRNA上肽链合成终止密码子UAA(亦可以是UAG或UGA)已在核蛋白体的A位点上出现。终止因子用以识别这些密码子，并在A位点上与终止密码子相结合，从而阻止肽链的继续延伸。RF3的作用还不能肯定，可能具有加强RF1和RF2的终止作用。RF1和RF2对终止密码子的识别具有一定特异性，RF1可识别UAA和UAG，RF2识别UAA和UGA。RF与EF在核糖体上的结合部位是同一处，它们重叠的结合部位与防止了EF与F同时结合于核糖体上，而扰乱正常功能。
2.终止因子可能还可以使核蛋白体P位点上的肽酰转移酶发生变构，酶的活性从转肽作用改变为水解作用，从而使tRNA所携带的多肽链与tRNA之间的酯键被水解切断，多肽链从核蛋白体及tRNA释放出来。
最后，核蛋白体与mRNA分离;同时，在核蛋白体P位上的tRNA和A位上的RF亦行脱落。与mRNA分离的核蛋白体又分离为大小两个亚基，可重新投入另一条肽链的合成过程。核蛋白体分离为大小两个亚基的反应需要起始因子(IF3)的参与。必须指出，上述只是单个核蛋白体的循环，即单个核蛋白体的翻译过程。采用温和的条件小心地从细胞中分离核蛋白体时，可以得到3-4个甚至上百个成串的核蛋白体。称为多核蛋白体，即在一条mRNA链上同一时间内结合着许多个核蛋白体，两个核蛋白体之间有一定的长度间隔，是裸露的mRNA链段，所以多核蛋白体可以在一条mRNA链上同时合成几条多肽链，这就大提高了翻译的效率。在开始合成蛋白质时，一个核蛋白体先附着在mRNA链的起始部位，再沿着mRNA链由5'端向3'端移动，根据mRNA链的信息，有次序的接受携带基酰的各种tRNA，并合成多种肽链。当这一核蛋白体移动到足够远的位置时，另一核蛋白体又可附着此mRNA的起始部位，并开始合成另一条同样的多肽链。每当一个核蛋白体又可到此mRNA的终止密码子时，多肽链即合成完毕，并从核蛋白体及tRNA上释出。同时，此核蛋白体随之从mRNA链上脱落分离为两个亚基，而脱落下来的大小亚基又可重新投入核蛋白体循环的翻译过程。多核蛋白体中的核蛋白体个数，视其所附着的mRNA大小而定。例如，血红蛋白的多肽链约由150个氨基酸残基组成，相应的mRNA的编码区应有450个碱基组成的多核苷酸，长约150nm。网织红细胞核蛋白体的直径为22nm，所以每条mRNA足以容纳好几个核蛋白体。现已证明，网织红细胞多核蛋白体由5-6个核蛋白体串连而成，两个核蛋白体之间的间隔约为3nm。肌球蛋白（即肌凝蛋白）的重链由1800个氨基酸残基组成，相应的mRNA链的编码区应当是5400个核苷酸组成的长链，多核蛋白体由60多个核蛋白体串连而成。
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