Question

酶的结构特征【酶分子的结构特征】

Answer 1

复习提问：酶催化反应的特点？

新课引入：酶催化反应的特点是通过酶分子结构反映出来的，下面我们一起来探讨酶分子的结构。

§5－3 酶分子的结构特征

按酶的化学组成将酶分为

酶

单纯酶（简单蛋白质） 金属辅因子 辅因子结合酶有机辅因子辅酶

酶蛋白——蛋白质部分 辅基 非蛋白质部分

全酶 ＝ 酶蛋白 ＋ 辅因子

决定酶反应的专一性 对电子或化学基团起传递作用

只有全酶才有催化活性，若两者分开，则酶的活性消失。

一、酶蛋白的结构特征

1、酶蛋白质一般具有球状外貌

根据酶蛋白分子的结构特点将酶分为三类

①单体酶——具有三级结构

a. 一条多肽链

b. 如催化水解反应胰蛋白酶、广泛应用的工业用酶制剂等。

②寡聚酶——具有四级结构

a. 由二个甚至多个亚基组成

b. 亚基间通过疏水作用力、氢键、离子键和范德华力联系而成整体分子。如烯醇化酶（二聚体）、乳酸脱氢酶（四聚体）

③多酶体系

a. 由几种酶嵌合形成的复合体

b. 有利于一系列反应的连续进行

c. 相对分子质量很大

2、酶的相对分子质量

单体酶——在30000~60000之间，且40000左右较为集中，约占11％。如羧肽酶A由307个氨基酸残基组成，相对分子质量为34600。

寡聚酶——至少是单体加倍，多者数万、几十万乃至数百万，二聚体约占36％、四聚体约占33％。如乳酸脱氢酶亚基相对分子质量为35000，酶相对分子质量为150000。

3、氨基酸组成和排列顺序与酶催化活性的关系

酶功能相近——氨基酸组成相近——氨基酸排列顺序相近（存在大量同源序列，尤其催化活性部位）

序列之间的差异，一般是在远离活性部位的地方。

4、氨基酸的空间分布

酶的内核（活性中心）——疏水性氨基酸居多。

酶的表面——亲水性氨基酸占优势，赋予酶的水溶性特点。

5、酶分子的柔顺性——酶在水溶液中通常以多种构象存在

无水状态——相对刚性（一种“锁定”构象）

有水状态——由“刚”向“柔”转化。

水作为一种极性和高介电常数的物质，像润滑剂一样，加到无水的酶中以后，就使酶由“刚”向“柔”转化，酶在与其底物相遇时，才可能发生专一性结合，并催化底物转变成产物。

二、酶的辅因子

酶的辅因子是酶分子结构中的非蛋白质组分，大部分酶必须有辅因子才显示活性。

1、辅因子的组成：

①金属辅因子

如Zn、Ca、Cu、Fe、Co、Mo等。结合酶中的金属离子有多方面功能，它们可能是酶活性中心的组成成分；有的可能在稳定酶分子的构象上起作用；有的可能作为桥梁使酶与底物相连接。

②有机辅因子

（1）维生素或其衍生物

（2）核苷酸，如ATP、ADP等

（3）苯醌类，如辅酶Q、质体醌等

（4）血红素类（铁卟啉）等

2、辅因子的分类：

辅酶(coenzyme)：与酶蛋白结合松散，以非共价键相连。可透析除去。 辅基(prosthetic group)：与酶蛋白结合较紧，以共价键相连。如铁卟啉或含B族维生素的化合物，用透析等方法不能使它们与酶蛋白分开。

辅酶与辅基在催化反应中作为氢(H+和e－)或某些化学基团的载体，起传递氢或化学基团的作用。

与转移氢有关的辅酶或辅基：如辅酶Ⅰ（NAD）辅酶Ⅱ（NADP）、FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）FMN（黄素单核苷酸）等。

与转移除氢以外的基团有关的辅酶或辅基：如ADP、ATP、辅酶A （传递酰基）、FH4（四氢叶酸，一碳基团载体）等。

三、酶的活性部位

1、全酶与活性部位的关系

全酶

酶蛋白 必需基团（残基）

非贡献残基 辅因子接触残基辅助残基 结构残基 结合部位 催化部位

（1）必需基团(essential group)：常将活性部位的功能基团统称为必需基团。例如丝氨酸（Ser）羟基，组氨酸（His）的咪唑基，半胱氨酸（Cys）的巯基，天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）的侧链羧基等。而酶活性中心以外的功能基团（结构残基）则在形成并维持酶的空间构象上也是必需的，故称为活性中心以外的必需基团。

（2）活性部位：在反应过程中酶与底物接触结合时，只限于酶分子的少数基团或较小的部位。酶分子中直接与底物substrate）结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心（active site）。。对需要辅助因子的酶来说，辅助因子也是活性中心的组成部分。

2、活性部位的大小、功能

酶（enzyme）的活性部位是酶完成催化功能的核心部位。却只是酶分子的很小一部分。它包括催化部位、结合部位和辅助残基。

酶的活性部位的各个部分是一个行使催化功能的整体。

3、活性部位出现频率高的氨基酸残基

“7+3+1”规律

出现频率最高：丝氨酸（Ser）、组氨酸（His）、半胱氨酸（Cys）、酪氨酸（Tyr）、天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）、赖氨酸（Lys）

出现频率较高：精氨酸（Arg）、天冬酰酸（Asn）、谷氨酰酸（Gln）

常出现的：色氨酸（Trp）

四、酶原与酶原的激活

酶原（zymogen）：某些酶在细胞内刚合成或初分泌时无催化活性的酶的前体物。如胃蛋白酶原(pepsinogen)、胰蛋白酶原(trypsinogen)和胰凝乳蛋白酶原(chymotrypsinogen)等。

酶原的激活（zymogen andactivation）：某种物质作用于酶原使之转变成有活性的酶的过程。

酶原激活的本质：切断酶原分子中特异肽键或去除部分肽段后有利于酶活性中心的形成。

酶原激活有重要的生理意义：一方面它保证合成酶的细胞本身不受蛋白酶的消化破坏，另一方面使它们在特定的生理条件和规定的部位受到激活并发挥其生理作用。特定肽键的断裂所导致的酶原激活在生物体内广泛存在，是生物体的一种重要的调控酶活性的方式。如果酶原的激活过程发生异常，将导致一系列疾病的发生。

五、多酶复合物

亦称多酶复合体(multienzyme complex)或多酶体系(multienzyme system)。是多种生物催化剂的集合体，即它由几种不同的酶相互嵌合形成一个结构和功能上保持统一的整体，并具有连续催化生理功能上密切相关的一组反应能力的酶集合体。若把多酶复合体解体，则各酶的催化活性消失。参与组成多酶复合体的酶有多有少，如催化丙酮酸氧化脱羧反应的丙酮酸脱氢酶多

酶复合体由三种酶组成，而在线粒体中催化脂肪酸β-氧化的多酶复合体由四种酶组成。多酶复合体第一个酶催化反应的产物成为第二个酶作用的底物，如此连续进行，直至终产物生成。

多酶复合体存在的生物学意义，显然是在多酶体系连续不断的反应中缩短酶间距离，使反应以最高效率进行。更为完善的是这类体系大多具备通过其体系内的别构酶来实现其自我调节作用。