Question

酶为什么可以起到催化剂作用?酶活性调节的方式有哪些?

Answer 1

(一)酶催化作用机理
酶催化机理多种多样，殊途同归的是最终都能够降低反应的ΔG�6�0：
(1)创造稳定过渡态的微环境。例如，通过与反应的过渡态分子更高的亲和力（与底物分子相比），提高其稳定性；或扭曲底物分子，以使得底物更趋向于转化为过渡态。
(2)提供不同的反应途径。例如，暂时性地激活底物，形成酶-底物复合物的中间态。
(3)将反应中不同底物分子结合到一起，并固定其方位至反应能够正确发生的位置，从而降低反应的“门槛”。如果只考虑反应的焓变（ΔH�6�0），则此作用会被忽略。有趣的是，这一作用同时也会降低反应基态的稳定性，因此对于催化的贡献较小。
<过渡态的稳定>
对比同一反应在不受催化和受酶催化的情况，可以了解酶是如何稳定过渡态的。最有效的稳定方式是电荷相互作用，酶可以为过渡态分子上的电荷提供固定的相反电荷，而这是在水溶液非催化反应体系中不存在的。
<动态作用>
最近的一些研究揭示了酶内部的动态作用与其催化机制之间的联系。酶内部的动态作用可以描述为其内部组成元件（小的如一个氨基酸、一组氨基酸；大的如一段环区域、一个α螺旋或相邻的β链；或者可以是整个结构域）的运动，这种运动可以发生在从飞秒（10-15秒）到秒的不同时间尺度。通过这种动态作用，整个酶分子结构中的氨基酸残基就都可以对酶催化作用施加影响。蛋白质动态作用在许多酶中都起到关键作用，而是小的快速运动还是大的相对较慢的运动起作用更多是依赖于酶所催化的反应类型。对于动态作用的这些新发现，对于了解别构作用、设计人工酶和开发新药都有重要意义。

但必须指出的是，这种时间依赖的动态进程不大可能帮助提高酶催化反应的速率，因为这种运动是随机发生的，并且速率常数取决于到达中间态的几率（P）（P = exp {ΔG�6�0/RT}）。而且，降低ΔG�6�0需要相对较小的运动（与在溶液反应中的相应运动相比）以达到反应物与产物之间的过渡态。因此，这种运动或者说动态作用对于催化反应有何贡献还不清楚。
<别构调节>
在结合效应子的情况下，别构酶能够改变自身结构，从而达到调节酶活性的效应。这种调节作用可以是直接的，即效应子结合到别构酶上；也可以是间接的，即效应子通过结合其它能够与别构酶相互作用的蛋白来发挥调节作用。