ATP合成酶的结构组成
ATP合酶主要由F₁（伸在膜外的水溶性部分）和Fo（嵌入膜内）组成。不同物种来源的 ATP合酶含的亚基和数目不尽相同。以牛心线粒体 ATP合酶为例，它的F₁含有仅α3、β3、γ、δ、ε共9 个亚基，Fo含a、b2、C10共13个亚基，F₁与Fo之间有OSCP柄相连接，还有抑制蛋白。
F₁和Fo通过“转子”和“定子”连接在一起，在合成水解ATP过程中，“转子”在通过Fo的氢离子流推动下旋转，每分钟旋转100次，依次与三个β亚基作用，调节β亚基催化位点的构象变化；“定子”在一侧将α3，β3与Fo连接起来。
ATP合成酶面临问题：
1、“定子”上的化学循环与“转子”的步进式转动之 问如何实现高效的力学化学耦合。
2、三个催化位点顺序可逆的构象变换：βo→←βL，βL→←βT和βT→←βo，与γ近距离的相互作用关系。
3、三个催化位点全都结合核苷才能推动马达转动 还是只需要其中两个结合。
4、ADP和R与催化位点的结合和去结合是顺序还是随机的。
F1：水溶性球蛋白，从内膜突出于基质中，由3α、3β、1γ、1δ和1ε等9个亚基组成，据0.28nm分辨率的X射线晶体衍射分析证实，3个α和3个β亚基交替排列呈橘瓣状结构，各亚基在结合时有酶活性。α和β亚基上均有核苷酸结合位点，其中β亚基的结合位点具有催化ATP合成或水解的活性。动物线粒体F1还有抑制蛋白（inhibitor protein），专一抑制F1-ATP酶的活力，可能去调节酶活性的功能，但不能抑制ATP合成。γ与ε亚基具极强的亲和力，结合在一起形成转子（totor）。位于α3，β3的中央，共同旋转以调节三个β亚基催化位点的开放和关闭。ε亚基有抑制ATP水解酶的活性，同时有堵塞氢离子通道，减少氢离子泄露的功能。
Fo：嵌合在内膜上的疏水蛋白复合体，形成一个跨膜质子通道。其类型在不同物种中差别很大，在细菌中Fo由a，b，c，三种亚基组成；叶绿体中与之相对应的是Ⅳ、Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ四种亚基；线粒体内的Fo更为复杂。电镜显示，多拷贝的c亚基形成一个环状结构，a亚基和b亚基二聚体排列在c亚基12聚体环状外侧，a亚基，b亚基和δ亚基共同组成“定子”（stator）。Fo中的一个亚基可结合寡霉素（oligomycin，这也是Fo里o的来源，许多人误认为是0，其实是误读罢了），通过该亚基可调节通过Fo的氢离子流，当质子动力很小时，它可防止ATP水解；又可起到保护和抵抗外界环境变化的作用。
ATP合酶：ATP酶在细胞内催化能源物质ATP的合成
科普中国·科学百科：ATP合成酶
