组蛋白的修饰的种类和对基因表达的影响 20
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组蛋白(histones)真核生物体细胞染色质中的碱性蛋白质,含精氨酸和赖氨酸等碱性氨基酸特别多,二者加起来约为所有氨基酸残基的1/4。组蛋白与带负电荷的双螺旋DNA结合成DNA-组蛋白复合物。因氨基酸成分和分子量不同,主要分成5类。
真核生物细胞核中组蛋白的含量约为每克DNA 1克,大部分真核生物中有5种组蛋白,两栖类、鱼类和鸟类还有H5以替代或补充H1。染色质是由许多核小体组成的,H2A,H2B,H3和H4各2个分子构成的8聚体是核小体的核心部分,H1的作用是与线形 DNA结合以帮助后者形成高级结构。组蛋白是已知蛋白质中最保守的,例如,人类和豌豆的H4氨基酸序列只有两个不同,人类和酵母的H4氨基酸序列也只有8个不同,这说明H4的氨基酸序列在约109年间几乎是恒定的。早在1888年德国化学家科塞(A.Kossel)已从细胞核中分离出组蛋白,并认识到它们作为碱性物质应在核中与核酸结合,但直到1974年才了解组蛋白的确切作用。一些实验室随后证明组蛋白以独特的方式构成核小体的组分。
表格中所有数据均来自小牛胸腺组蛋白,只有H1例外,其数据来自兔组蛋白。
组蛋白的分类和特征;
真核生物细胞核中组蛋白的含量约为每克DNA 1克,大部分真核生物中有5种组蛋白,两栖类、鱼类和鸟类还有H5以替代或补充H1。染色质是由许多核小体组成的,H2A,H2B,H3和H4各2个分子构成的8聚体是核小体的核心部分,H1的作用是与线形 DNA结合以帮助后者形成高级结构。组蛋白是已知蛋白质中最保守的,例如,人类和豌豆的H4氨基酸序列只有两个不同,人类和酵母的H4氨基酸序列也只有8个不同,这说明H4的氨基酸序列在约109年间几乎是恒定的。早在1888年德国化学家科塞(A.Kossel)已从细胞核中分离出组蛋白,并认识到它们作为碱性物质应在核中与核酸结合,但直到1974年才了解组蛋白的确切作用。一些实验室随后证明组蛋白以独特的方式构成核小体的组分。
表格中所有数据均来自小牛胸腺组蛋白,只有H1例外,其数据来自兔组蛋白。
组蛋白的分类和特征;
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简单的来说这个问题属于表观遗传学
组蛋白的修饰主要有甲基化和乙酰化
组蛋白被修饰后会影响染色体的结构及一些DNA序列是否被暴露,从而影响基因的表达
Histone acetylation is dynamically regulated by HATs( histone acetyltransferase) and HDACs (histone deacetylases). Histone acetyation is generally correlated with active transcription.
Histone methylation is linked to both transcriptional activation and repression.
组蛋白的修饰主要有甲基化和乙酰化
组蛋白被修饰后会影响染色体的结构及一些DNA序列是否被暴露,从而影响基因的表达
Histone acetylation is dynamically regulated by HATs( histone acetyltransferase) and HDACs (histone deacetylases). Histone acetyation is generally correlated with active transcription.
Histone methylation is linked to both transcriptional activation and repression.
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