Question

原核生物蛋白质的翻译后修饰和加工是怎么完成的

为什么要提出这一个问题呢,一方面,在于生物书上提出原核生物的细胞器是比较单一的,不含有除核糖体之外的其他复杂细胞器.另一方面,很多资料书提到,前体蛋白是没有活性的，常常要进行一个系列的翻译后加工和修饰，才能成为具有功能的成熟蛋白,也就是说必须具备一定的高级结构。但是问题在于原核生物没有对蛋白质进行加工的细胞器啊(内质网和高尔基复合体),那么在原核生物细胞中,从核糖体上完成翻译过程后得到的肽链具有独特的功能吗,能称为蛋白质吗

Answer 1

真核生物与原核生物蛋白质合成的异同

1 mRNA

真核生物的mRNA前体在细胞核内合成，合成后需经加工，才成熟为mRNA，从细胞核输入胞浆，投入蛋白质合成；而原核生物的mRNA常在合成尚未结束时，已开始翻译。真核生物mRNA含有7甲基三磷酸鸟苷形式的“帽”，有由多聚腺苷酸形成的“尾”，为单顺反子，只含一条多肽链的遗传信息，合成蛋白质时只有一个合成的启动点，一个合成的终点；而原核生物的mRNA为多顺反子，含有蛋白质合成多个启动点和终止点，且不带有类似“帽”与“尾”的结构。在5′端方向启动信号的上游存在富含嘌呤的SD区段。真核生物的mRNA则无此区段。真核生物的mRNA代谢较慢，哺乳类动物mRNA的半衰期为4～6h，而细菌的mRNA半衰期仅在1～3min。此外真核生物的mRNA前体常含有插入顺序，即内含子，需要在加工时切除。

2 核蛋白体

真核生物的核蛋白体（80S）大于原核生物。小亚基为 40S含有一种 rRNA(18S rRNA)；大亚基为60S，含有 3种rRNA（28S rRNA、5．5S rRNA和 5S rRNA），所含的核蛋白体蛋白质亦多于原核生物。原核生物小亚基16SrRNA的3′末端有一富含嘧啶的区段，可与其mRNA启动部位富含嘌呤的SD区互补结合。在真核生物相应的rRNA（18S rRNA）中，无此互补区。

3 tRNA

真核生物起着启动作用的氨基酸tRNA为不需要甲酰化的Met－tRNA fMet而原核生物中为fMet-tRNA fMet，系Met－tRNA fMet经蛋氨酰tRNA转甲酰基酸催化后的产物。

4 合成过程

（1）启动。真核生物的启动因子（eIF）有9-10种，真核生物核蛋白小亚基先与Met－tRNA fMet结合，再与mRNA结合，此时需要一分子ATP。

（2）肽链延长。真核生物中催化氨基酸tRNA进入受体的延长因子只有一种（EFT 1）。催化肽酰tRNA移位的因子称为EFT 2，可为白喉毒素所抑制。

（3）终止。真核生物只需一种终止因子（RF），此终止因子可识别3种终止密码子，并需要三磷酸鸟苷。原核生物的终止因子有3种。

此外，哺乳动物类等真核生物线粒体中，存在着自 DNA到RNA及各种有关因子的蛋白合成体系，以合成线粒体的某些多肽。该体系类似原核生物蛋白合成体系。

（四）翻译后加工

从核蛋白体释放的多肽链，不一定具备生物活性。肽链从核蛋白体释放后，经过细胞内各种修饰处理过程，成为有活性的成熟蛋白质，称为翻译后加工。

1.高级结构的修饰

肽链释放后可自行根据其一级结构的特征折叠、盘曲成高级结构。此外，高级结构的修饰还包括：

（1）折叠：蛋白立体构象的生成需要折叠，有分子伴侣，二硫键异构酶及肽链顺反异构酶等参与。

（2）亚基聚合。具有四级结构的蛋白质由两条以上的肽链通过非共价键聚合，形成寡聚体，各亚基虽自有独立功能，但又必须相依存，才得以发挥作用。

（3）辅基连接。蛋白质分为纯蛋白及结合蛋白两大类，糖蛋白、脂蛋白及各种带有辅酶的酶，都是常见的重要结合蛋白质。

辅基（辅酶）与肽链的结合是复杂的生化过程。

2 一级产物的修饰

（1）去除N-甲酰基或N-蛋氨酸。在蛋白质合成过程中，N-端氨基酸总是fMet（甲酰蛋氨酸），其α-氨基是甲酰化的。但天然蛋白质大多数不以蛋氨酸为N端第一位氨基酸。细胞内的脱甲酰基酶或氨基肽酶可以除去N-甲酰基，N-末端蛋氨酸或N-末端的一段肽。

（2）个别氨基酸的修饰。有些蛋白质还需经一定的修饰才能成熟而参与正常的生理活动。例如精蛋白的前体需要带上糖链，胶原蛋白的前体在细胞内合成后，需经羟化并带上糖链。

在结缔组织的蛋白质内常出现羟脯氨酸、羟赖氨酸，这两种氨基酸并无遗传密码、反密码子及tRNA引导入肽链，是脯氨酸、赖氨酸残基经过羟化而出现的。

（3）水解修饰。通过水解修饰，一条肽链可能分为多个不同的活性肽段。无活性的酶原转变为有活性的酶，常需要去掉一部分肽链。例如胰岛素原变为胰岛素时，尚需去掉部分肽段。

3 蛋白质合成的靶向输送

蛋白质合成后，定向地到达其执行功能的目标地点，称为靶向输送。分泌性蛋白的合成过程实际是和其他蛋白质基本一样的。但其mRNA往往要有一段疏水氨基酸较多的肽编码，这段肽称为信号肽，其作用是把合成的蛋白质转移到内质网，剪切下信号肽，然后把合成的蛋白质送出胞外。

Answer 2

真核细胞石油内质网和高尔基体～但是这些只不过是加工修饰蛋白质集中的地点而已，比如蛋白质的折叠需要一类分子伴侣的协助，虽然原核生物没有这一类细胞器 但是依然有这些分子伴侣啊～所以原核蛋白质修饰可能要比真核生物要简单一点，但是所需要的分子伴侣或者其他拓扑酶等基本上是一样的，另外 真核生物修饰可能比原核生物复杂得多～～所以需要功能化的细胞器（高尔基体 内质网）的形成才能得以修饰～这个也能说明真核生物比原核生物进化较为高级。
楼上的资料也很不错～复习复习也很好。

Answer 3

首先先明确一个概念
真核生在核糖体上翻译出的蛋白质，进入内质网腔后，还要经过一些加工，如折叠、组装、加上一些糖基团等，才能成为比较成熟的蛋白质。
而这些蛋白质是分泌蛋白（部分酶）例如：唾液淀粉酶，胃蛋白酶。注：例如呼吸酶就不属于分泌蛋白。

关键！！！而构成机体的蛋白质是由游离在细胞质中的核糖体所分泌的！！

原核生物物的细胞结构要比真核生物的细胞结构简单得多。
原核生物的遗传物质是一条不与组蛋白结合的环状双螺旋脱氧核糖核酸（DNA）丝，不构成染色体（有的原核生物在其主基因组外还有更小的能进出细胞的质粒DNA）。
而且原核生物没有由肌球、肌动蛋白构成的微纤维系统，故细胞质不能流动，也没有形成伪足、吞噬作用等现象。

所以原核生物所分泌的多肽是蛋白质，但不具有特殊的功能。

Answer 4

原核生物的mRNA通常不用修饰，因生成的mRNA高度不稳定，当它们的3末端合成尚未完成时，5末端已经开始降解了。也就是说它的转录和翻译是同时进行的，mRNA仅仅合成一部分时，翻译就开始了，当翻译结束时，就开始降解。一些半衰期稍长的细菌mRNA，也未发现需要任何加工修饰。说明原核生物天然的mRNA在转录后已具有充分的功能，不用加工修饰了。

Answer 5

核糖体上通过氨基酸脱水缩合形成多肽，然后到达内质网加工运输，把多肽缠绕折叠、糖基化后形成蛋白质，通过小泡到达高尔基体上进行进一步的加工和分泌形成成熟的蛋白质，再通过囊泡的形式到细胞膜，并与之融合后分泌出去。