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胰蛋白酶原刚合成时，此酶多一个六肽，故其活性中心基团形不成活性中心，酶原无活性。当它进入小肠后，在Ca2+的存在下，受小肠粘膜分泌的肠激酶作用，赖氨酸一异亮氨酸间的肽键被水解打断，失去一个六肽，使构象发生一定的变化，成为有活性的胰蛋白酶。这时肽链中的组氨酸(40)，天冬氨酸(84)、丝氨酸(177)和色氨酸(193) (括号中的序号是失去六肽后的顺序号)在空间上接近起来，形成了催化作用必需的活性中心，酶具有了催化活性
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