如何设计实验证明酶具有高效性
1、实验材料、器材与试剂：
材料：约0.5cm的马铃薯小块（生、熟。）
器材：试管、移液管或吸量管、量筒
试剂：（1）铁粉 （2）2%的过氧化氢H2O2
2、实验步骤：
（1）选取四个试管编号1、2、3、4，各加入3ml的2%过氧化氢溶液。
（2）1号加入生马铃薯两块，2号试管加入熟马铃薯2块，三号试管加入一小勺铁粉，4号试管作为对照组不做处理。四个试管同时加样。
（3）各个试管反应的快慢与剧烈程度，依据反应完成顺序排序。
具体操作如图：
3、实验总结
1号试管反应最快，3号试管次之，2、4号试管最慢且一样快。证明马铃薯中的过氧化氢酶与铁粉一样对于过氧化氢的分解有催化作用，但是过氧化氢酶更有高效性。
扩展资料：
酶的主要特性：
1、酶具有高效率的催化能力；其效率是一般无机催化剂的10的7次幂~10的13次幂。
2、酶具有特异性；酶的特异性是指酶对底物及其催化反应的严格选择性。通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应，不同的酶具有不同程度的特异性。酶对底物的特异性通常分为以下几种：
（1）绝对特异性
有的酶只作用于一种底物产生一定的反应，称为绝对专一性，如脲酶（urease），只能催化尿素水解成NH3和CO2，而不能催化甲基尿素水解。
（2）相对特异性
一种酶可作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的专一性称为相对专一性。如脂肪酶（lipase）不仅水解脂肪，也能水解简单的酯类；磷酸酶（phosphatase）对一般的磷酸酯都有作用，无论是甘油的还是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解。
（3）立体异构特异性
酶对底物的立体构型的特异要求，称为立体异构专一性或特异性。如α-淀粉酶（α-amylase）只能水解淀粉中α-1，4-糖苷键，不能水解纤维素中的β-1，4-糖苷键；L-乳酸脱氢酶（L-lacticacid dehydrogenase）的底物只能是L型乳酸，而不能是D型乳酸。酶的立体异构特异性表明，酶与底物的结合，至少存在三个结合点。
3、酶促反应进行后，，酶本身的性质和数量都不会发生改变
4、酶的作用需要合适的条件
（1）酶所催化的化学反应一般是在比较温和的条件下进行的。
（2）在最适宜的温度和PH条件下，酶的活性最高。温度和PH偏高或偏低，酶活性都会明显降低。一般来说，动物体内的酶最适温度在35~40℃之间；植物体内的酶最适温度在40~50℃之间；动物体内的酶最适PH大多在6.5~8.0之间。
但也有例外，如胃蛋白酶的最适PH为1.5；植物体内的酶最适PH大多在4.5~6.5之间。
（3）过酸、过碱或温度过高，会使酶的空间结构遭到破坏，使酶永久失活。0℃左右时，酶的活性很低，但酶的空间结构稳定，在适宜的温度下酶的活性可以升高。
参考资料来源：百度百科-酶的特性
