血红蛋白的特性
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血红蛋白是红细胞内运输氧的特殊蛋白质，是使血液呈红色的蛋白，由珠蛋白和血红素组成。
血红蛋白又称血色素，是红细胞的主要组成部分，能与氧结合，运输氧和二氧化碳，所以在血液气体运输方面Hb占极为重要的地位。
其珠蛋白部分是由两对不同的珠蛋白链（α链和β链）组成的四聚体。
扩展资料：
分子结构
血红蛋白化学式为C3032H4816O812N780S8Fe4，每1个血红蛋白分子由1个珠蛋白和4个血红素（又称亚铁原卟啉）组成。每个血红素又由4个吡咯基组成一个环，中心为一铁原子。
每个珠蛋白有4条多肽链，每条多肽链与1个血红素连接构成Hb的单体或亚单位。Hb是由4个单体构成的四聚体。不同Hb分子的珠蛋白的多肽链的组成不同。成年人Hb（HbA）的多肽链是2条α链和2条β链，为α2β2结构。胎儿Hb（HbF）是2条α链和2条γ链，为α2γ2结构。
出生后不久HbF即为HbFA所取代。多肽链中氨基酸的排列顺序已经清楚。每条α链含141个氨基酸残基，每条β链含146个氨基酸残基。
血红素的Fe2+均连接在多肽链的组氨基酸残基（His8）上，这个组氨酸残基若被其它氨基酸取代，或其邻近的氨基酸有所改变，都会影响Hb的功能。可见蛋白质结构和功能密切相关。
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