酶的特征常数是什么
酶的特征常数是：表示酶和底物亲和力的大小的常数。也称米氏常数。
米氏常数与底物浓度和酶浓度无关，而受温度和pH值的影响，竞争性抑制剂米氏常数增大，最大反应速度不变；非竞争性抑制剂颂没型米氏常数不变，最大反应速度减小；反竞争性抑制剂米氏常数减小，最大反应速度减小。用英文字母Km表示。
是研究酶促反应动力学最重要的常数。它的意义如下：它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度察野〔S〕，图示以及公式推导。它可以表示E与S之间的亲和能力，Km值越大，亲和能力越强，反之亦然。
它可以确定一条代谢途径中的限速步骤：代谢途径是指由一系列彼此密切相关的生化反应组成的代谢过程，前面一步反应的产物正好是后面一步反应的底物，例如，EMP途径。限速步骤就是一条代谢途径中反应最慢的那一步，Km值最大的那一步反应就是，该酶也叫这条途径的关键酶。
酶的特性是什么：
1、酶具有高效率的催化能力；其效率是一般无机催化剂的10的7次幂~10的13次幂。
2、酶具有专一性；（每一种酶只能催化一种或一类化学反应。）。
3、酶在生物体内参与每一次反应后，它本身的性质和数量都不会发生改变（与催化剂相似）。
4、酶的作用条件较温和。
（1）酶所催化的化学反应一般是在比较温和的条件下进行的。
（2）在最适宜的温度和PH条件下，酶的活性最高。温度和PH偏高或偏低，酶活性都会明显降低。一般来说，动物体内的酶最适温度在35~40℃之间；植物体内的酶最野猜适温度在40~50℃之间；动物体内的酶最适PH大多在6.5~8.0之间，但也有例外，如胃蛋白酶的最适PH为1.5；植物体内的酶最适PH大多在4.5~6.5之间。
（3）过酸、过碱或温度过高，会使酶的空间结构遭到破坏，使酶永久失活。0℃左右时，酶的活性很低，但酶的空间结构稳定，在适宜的温度下酶的活性可以升高。
Km值是酶的特征性常数，只要酶的结构，底物结构，反应环境的pH值，温度和离子强度不变，它就不会改变。不同酶的Km值不同。Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率。从定义可以看出，此时酶是饱和的，所有的酶均与底物形成酶底物中间复合物。
此时的酶已经饱和了，你加入再多的酶也不会对反应产生影响了。反过来说只要你的酶还没饱和，还可以对反应产生影响，此时的反应速率就不能说是Vmax。
Sigma-Aldrich
2018-06-11 广告
酶的特征常数是：表示酶和底物亲和力的大小的常数。也称米氏常数。
米氏常数与底物浓度和酶浓度无关，而受温度和pH值的影响，竞争性抑制剂米氏常数增大，最大反应速度前唯不变；非竞争性抑制剂米氏常数不变，最大反应速度减小；反竞争性抑制剂米氏常数减小，最大反应速度减小。毁备用英文字母Km表示。
是研究酶促反应动力学最重要的常数。它的意义如下：它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度〔S〕，图示以及公式推导。它可以表示E与S之间的亲和能慧余培力，Km值越大，亲和能力越强，反之亦然。
它可以确定一条代谢途径中的限速步骤：代谢途径是指由一系列彼此密切相关的生化反应组成的代谢过程，前面一步反应的产物正好是后面一步反应的底物，例如，EMP途径。限速步骤就是一条代谢途径中反应最慢的那一步，Km值最大的那一步反应就是，该酶也叫这条途径的关键酶。
酶的特性是什么：
1、酶具有高效率的催化能力；其效率是一般无机催化剂的10的7次幂~10的13次幂。
2、酶具有专一性；（每一种酶只能催化一种或一类化学反应。）。
3、酶在生物体内参与每一次反应后，它本身的性质和数量都不会发生改变（与催化剂相似）。
4、酶的作用条件较温和。
