Question

酶的最适温度

最适温度酶的活性最强，反应速率最快，但不是空间结构最适
这句话对么？

Answer 1

　其实在人教的教材中没有把这个知识点讲清楚，实际上，随着温度的升高，蛋白质或酶的活性是下降的，而温度的升高又会提高反应速度，即：温度与反应速度呈正比，温度升高与酶的活性呈反比，所谓的最适温度是取中间值，也就是温度对两者影响，并得到的反应速率进行相加，当累加值最大时，就认为该温度为最适温度
　　反应中催化剂本身只是起到促进反应速度的作用，反应本身是需要能量的。这部分能量用来破开原来的键，才能形成新的键（不管是放热还是吸热反应都需要外界能量，只是放热反应新成键放出的能量大于开始消耗的能量），所需要最低的能量是一个阈值，只有高于这个阈值的才能参与反应。通常启动反应的能量来自环境分子，温度越高，环境分子携带的能量越大，能量高于阈值的分子才越多，所以反应更快。酶的作用就是降低这个阈值，可以理解为降低阈值后，环境中能量高于阈值的分子比例就更高，所以反应加速。这样就能理解为什么温度升高，酶的催化能力增强。至于最适温度时，酶已经处于部分失活了，只是酶活力和热力学加速综合效率达到最高，并不是在最适温度酶是稳定的。
　　温度对酶促反应速率的影响表现在两个方面。一方面当温度升高时，与一般化学反应一样，反应速率加快。另一方面由于酶是蛋白质，随着温度的升高，酶蛋白逐渐变性而失活，引起酶反应速率下降。酶所表现的最适温度是这两种影响的综合结果。蛋白质的空间结构在一定温度内虽然没有发生变化，但是温度影响酶促反应中各中间产物的活化状态，进而影响反应速率，影响酶的活性。

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(参考阅读）

　
　　酶（enzyme）催化特定化学反应的蛋白质、RNA或其复合体。是生物催化剂，能通过降低反应的活化能加快反应速度，但不改变反应的平衡点。绝大多数酶的化学本质是蛋白质。具有催化效率高、专一性强、作用条件温和等特点。酶参与人体所有的生命活动：比如思考，运动，睡眠，呼吸，愤怒，喜悦或者分泌荷尔蒙等都是以酶为中心的活动结果。酶的催化作用催动着机体充满活力的生化反应，催动着生命现象不断健康的运行。同时，国内权威医学证明，酶是人体内新陈代谢的催化剂，只有酶存在，人体内才能进行各项生化反应。人体内酶越多，越完整，其生命就越健康。而都市人普遍存在着缺酶的现象。
　　特性
　　1.高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应速率更快；
　　2.专一性：一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽；
　　3.多样性：酶的种类很多，大约有4000多种；
　　4.温和性：是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的。
　　5.活性可调节性：包括抑制剂和激活剂调节、反馈抑制调节、共价修饰调节和变构调节等。
　　一般来说，动物体内的酶最适温度在35到40℃之间，植物体内的酶最适温度在40-50℃之间；细菌和真菌体内的酶最适温度差别较大，有的酶最适温度可高达70℃。动物体内的酶最适PH大多在6.5-8.0之间，但也有例外，如胃蛋白酶的最适PH为1.8，植物体内的酶最适PH大多在4.5-6.5之间。
　　酶的这些性质使细胞内错综复杂的物质代谢过程能有条不紊地进行，使物质代谢与正常的生理机能互相适应。若因遗传缺陷造成某个酶缺损，或其它原因造成酶的活性减弱，均可导致该酶催化的反应异常，使物质代谢紊乱，甚至发生疾病，因此酶与医学的关系十分密切。
　　影响酶活力的因素
　　米契里斯（Michaelis）和门坦（Menten）根据中间产物学说推导出酶促反应速度方程式，即米-门公式（具体参考《环境工程微生物学》第四章微生物的生理）。由米门公式可知：酶促反应速度受酶浓度和底物浓度的影响，也受温度、pH、激活剂和抑制剂的影响。
　　（1）酶浓度对酶促反应速度的影响
　　从米门公式和酶浓度与酶促反应速度的关系图解可以看出：酶促反应速度与酶分子的浓度成正比。当底物分子浓度足够时，酶分子越多，底物转化的速度越快。但事实上，当酶浓度很高时，并不保持这种关系，曲线逐渐趋向平缓。根据分析，这可能是高浓度的底物夹带有许多的抑制剂所致。
　　（2）底物浓度对酶促反应速度的影响
　　在生化反应中，若酶的浓度为定值，底物的起始浓度较低时，酶促反应速度与底物浓度成正比，即随底物浓度的增加而增加。当所有的酶与底物结合生成中间产物后，即使在增加底物浓度，中间产物浓度也不会增加，酶促反应速度也不增加。
　　还可以得出，在底物浓度相同条件下，酶促反应速度与酶的初始浓度成正比。酶的初始浓度大，其酶促反应速度就大。
　　拓扑异构酶 拓扑异构酶
　　在实际测定中，即使酶浓度足够高，随底物浓度的升高，酶促反应速度并没有因此增加，甚至受到抑制。其原因是：高浓度底物降低了水的有效浓度，降低了分子扩散性，从而降低了酶促反应速度。过量的底物聚集在酶分子上，生成无活性的中间产物，不能释放出酶分子，从而也会降低反应速度。
　　（3）温度对酶促反应速度的影响
　　各种酶在最适温度范围内，酶活性最强，酶促反应速度最大。在适宜的温度范围内，温度每升高10℃，酶促反应速度可以相应提高1～2倍。不同生物体内酶的最适温度不同。如，动物组织中各种酶的最适温度为37～40℃；微生物体内各种酶的最适温度为25～60℃，但也有例外，如黑曲糖化酶的最适温度为62～64℃；巨大芽孢杆菌、短乳酸杆菌、产气杆菌等体内的葡萄糖异构酶的最适温度为80℃；枯草杆菌的液化型淀粉酶的最适温度为85～94℃。可见，一些芽孢杆菌的酶的热稳定性较高。过高或过低的温度都会降低酶的催化效率，即降低酶促反应速度。
　　最适温度在60℃以下的酶，当温度达到60～80℃时，大部分酶被破坏，发生不可逆变性；当温度接近100℃时，酶的催化作用完全丧失。
　　所以，人在发烧时，不想吃东西。
　　（4）pH对酶促反应速度的影响
　　酶在最适pH范围内表现出活性，大于或小于最适pH，都会降低酶活性。主要表现在两个方面：①改变底物分子和酶分子的带电状态，从而影响酶和底物的结合；②过高或过低的pH都会影响酶的稳定性，进而使酶遭受不可逆破坏。人体中的大部分酶所处环境的pH值越接近7，催化效果越好。但人体中的胃蛋白酶却适宜在pH值为1~2的环境中，胰蛋白酶的最适pH在8左右。
　　（5）激活剂对酶促反应速度的影响
　　能激活酶的物质称为酶的激活剂。激活剂种类很多，有①无机阳离子，如钠离子、钾离子、铜离子、钙离子等；②无机阴离子，如氯离子、溴离子、碘离子、硫酸盐离子磷酸盐离子等；③有机化合物，如维生素C、半胱氨酸、还原性谷胱甘肽等。许多酶只有当某一种适当的激活剂存在时，才表现出催化活性或强化其催化活性，这称为对酶的激活作用。而有些酶被合成后呈现无活性状态，这种酶称为酶原。它必须经过适当的激活剂激活后才具活性。
　　（6）抑制剂对酶促反应速度的影响
　　能减弱、抑制甚至破坏酶活性的物质称为酶的抑制剂。它可降低酶促反应速度。酶的抑制剂有重金属离子、一氧化碳、硫化氢、氢氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物碱、染料、对-氯汞苯甲酸、二异丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性剂等。
　　对酶促反应的抑制可分为竞争性抑制和非竞争性抑制。与底物结构类似的物质争先与酶的活性中心结合，从而降低酶促反应速度，这种作用称为竞争性抑制。竞争性抑制是可逆性抑制，通过增加底物浓度最终可解除抑制，恢复酶的活性。与底物结构类似的物质称为竞争性抑制剂。抑制剂与酶活性中心以外的位点结合后，底物仍可与酶活性中心结合，但酶不显示活性，这种作用称为非竞争性抑制。非竞争性抑制是不可逆的，增加底物浓度并不能解除对酶活性的抑制。与酶活性中心以外的位点结合的抑制剂，称为非竞争性抑制剂。
　　有的物质既可作为一种酶的抑制剂，又可作为另一种酶的激活剂。