为什么PH值影响酶的活力?
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pH对酶活性的影响机制很复杂,主要有下列几个方面:
1.pH过小(过酸)、过大(过碱)都能使酶蛋白变性而失活.
2.pH的改变能影响酶活性中心上必须基团的解离程度,同时也可以影响底物和辅酶的解离程度,从而影响酶分子对底物分子的结合和催化,只有在特定的pH下,酶、底物和辅酶的解离状态,最适宜它们相互结合,并发生催化作用,从而使酶反应速度达到最大值。这个pH称为酶的最适PH(optimun pH)
酶的最适pH不是一个常数,它的大小与底物的种类和浓度、缓冲液的性质和浓度、介质的离子浓度、温度、反应时间有关。在测定某种酶的活力时,采用该酶的最适pH,并用适当的缓冲液维持最适pH。
1.pH过小(过酸)、过大(过碱)都能使酶蛋白变性而失活.
2.pH的改变能影响酶活性中心上必须基团的解离程度,同时也可以影响底物和辅酶的解离程度,从而影响酶分子对底物分子的结合和催化,只有在特定的pH下,酶、底物和辅酶的解离状态,最适宜它们相互结合,并发生催化作用,从而使酶反应速度达到最大值。这个pH称为酶的最适PH(optimun pH)
酶的最适pH不是一个常数,它的大小与底物的种类和浓度、缓冲液的性质和浓度、介质的离子浓度、温度、反应时间有关。在测定某种酶的活力时,采用该酶的最适pH,并用适当的缓冲液维持最适pH。
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2024-08-28 广告
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大多数酶都有最合适的PH和温度,此时酶的催化活性最大,对于酶来说高于或低于最合适的温度或酸碱度,都会影响酶的结构,使活性降低甚至失活,若含有杂质也会或多或少影响酶的活性
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pH影响酶的活力的原因是,酶的基本成分是蛋白质,是具有解离基团的两性电解质。它们的解离与pH有关,解离形式不同,催化性质也就不同。
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改变酶的空间结构
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